Czym jest MGF?
Opublikowano 15 paź 2026 · Zaktualizowano 1 lis 2026 · 14 min czytania
MGF, czyli skrót od mechanicznego czynnika wzrostu (mechano growth factor), to wariant produktu genu IGF-1, który mięsień wytwarza po rozciąganiu, przeciążeniu lub uszkodzeniu; tej samej nazwy używa się też dla krótkiego wytwarzanego laboratoryjnie peptydu sprzedawanego w internecie. Nigdy nie został on zatwierdzony jako lek i nie ma opublikowanych badań klinicznych u ludzi. Najważniejszy dowód jest negatywny: gdy dwie firmy farmaceutyczne próbowały powtórzyć wczesne wyniki dotyczące komórek macierzystych mięśni, syntetyczny peptyd nie wykazał żadnego działania.
Najważniejsze informacje
- MGF to nazwa wariantu składania IGF-1Ec u ludzi (IGF-1Eb u gryzoni), a także krótkiego syntetycznego peptydu wzorowanego na końcowym odcinku jego ogona.
- Biopsje ludzkich mięśni pokazują, że naturalny wariant rośnie po ciężkim lub uszkadzającym wysiłku, niekiedy słabiej u osób starszych. Nie dowodzi to jednak, że wstrzykiwany peptyd buduje mięśnie.
- Badanie replikacyjne z 2014 r. przeprowadzone w dwóch firmach farmaceutycznych wykazało, że syntetyczny peptyd nie zmieniał wzrostu komórek macierzystych mięśni, a test z 2016 r. wykazał, że nie aktywował on receptora IGF-1.
- Nie opublikowano żadnego kontrolowanego badania jakiegokolwiek produktu MGF u ludzi, dlatego nie istnieje przebadana dawka, okres półtrwania ani częstość działań niepożądanych.
- Laboratoria antydopingowe wykrywały w zarekwirowanych produktach amidowane, podstawione oraz pełnej długości postacie MGF, a Światowa Agencja Antydopingowa (WADA) zakazuje stosowania MGF od 2005 r.
MGF budzi zainteresowanie osób obawiających się utraty mięśni, w tym podczas utraty masy ciała na lekach z grupy GLP-1. Biologia stojąca za tym zjawiskiem jest prawdziwa, ponieważ wysiłek fizyczny rzeczywiście włącza ten wariant w ludzkim mięśniu. Przeskok od tej obserwacji do produktu do wstrzykiwań to miejsce, w którym dowody się kończą.
| MGF w skrócie | Co warto wiedzieć |
|---|---|
| Inne nazwy | Mechaniczny czynnik wzrostu (mechano growth factor); IGF-1Ec (ludzki wariant składania); IGF-1Eb (wariant składania u gryzoni) |
| Klasa | Peptyd wywodzący się z alternatywnie składanej postaci genu IGF-1 |
| Co zazwyczaj zawierają produkty | Syntetyczną kopię ostatnich 24 aminokwasów ludzkiego ogona Ec albo postać zmodyfikowaną lub pełnej długości |
| Status w USA | Niezatwierdzony do żadnego zastosowania terapeutycznego; brak zatwierdzonej dawki i drogi podania |
| Status WADA | Zabroniony w każdym czasie w sekcji S2.3 od 2005 r. |
| Droga podania | Brak zatwierdzonej drogi; w badaniach na zwierzętach często podawany bezpośrednio do tkanki docelowej lub drogą transferu genu |
| Okres półtrwania | Nieustalony; nie istnieje żadne badanie farmakokinetyczne u ludzi |
| Główna luka w dowodach | Brak kontrolowanego badania u ludzi oraz nieudana niezależna replikacja kluczowego wyniku komórkowego |
1. Czym jest MGF i skąd pochodzi ta nazwa?
Gen IGF-1 może być odczytywany na więcej niż jeden sposób w procesie zwanym alternatywnym składaniem (alternative splicing). Każda wersja daje ten sam dojrzały hormon IGF-1, ale dołącza do niego inny ogon — domenę E — który w normalnych warunkach jest odcinany. Główną postacią jest IGF-1Ea. Wariant nazwany MGF zawiera dodatkowy odcinek kodu genetycznego z eksonu 5, co przesuwa ramkę odczytu i tworzy ogon o innym składzie, jak opisano w pracy przeglądowej Matheny’ego i współpracowników z 2010 r..
Londyński zespół Geoffreya Goldspinka po raz pierwszy sklonował ten wariant w 1996 r. z mięśnia królika pobudzonego do wzrostu przez aktywne rozciąganie. Yang i współpracownicy z łatwością wykrywali go w mięśniu rozciąganym lub poddanym wysiłkowi, natomiast w mięśniu w spoczynku był ledwo obecny. Wstawiony odcinek liczy 49 par zasad u ludzi i 52 u gryzoni, jak odnotował zespół Kandalli.
Dlaczego „MGF” może oznaczać kilka różnych cząsteczek
Jedna nazwa obejmuje cząsteczki, które zachowują się odmiennie. Nie można zakładać, że badania nad jedną z nich odnoszą się do innej.
| Postać | Czym jest | Baza dowodowa |
|---|---|---|
| mRNA IGF-1Ec / IGF-1Eb | Zapis genetyczny wariantu mierzony w tkance | Biopsje u ludzi i próbki od zwierząt |
| Peptyd E (Ec / Eb) | Naturalny ogon uwalniany z prekursora IGF-1 | Wykryty w tkankach ludzi i gryzoni (badanie z 2017 r.) |
| Syntetyczny peptyd MGF | Laboratoryjna kopia ostatnich 24 aminokwasów ludzkiego ogona Ec (25 u gryzoni) | Badania komórkowe i na zwierzętach |
| Zmodyfikowane analogi MGF | Syntetyczny MGF z amidowanym końcem lub zamianą jednego aminokwasu | Analizy antydopingowe zarekwirowanych produktów |
| MGF pełnej długości | Białko o masie około 12,3 kDa blisko spokrewnione z IGF-1Ec, zawierające część IGF-1 | Analiza antydopingowa; testy receptorowe |
| PEG-MGF | Peptyd MGF połączony z glikolem polietylenowym, sprzedawany jako dłużej działający | Brak badań u ludzi |
Badanie receptorowe Janssena i współpracowników z 2016 r. pokazuje, dlaczego ma to znaczenie. MGF pełnej długości zawiera hormon IGF-1 i działa na receptor IGF-1, podczas gdy krótki peptyd tego nie robi. Ogólny przewodnik po peptydach wyjaśnia, dlaczego dokładna budowa cząsteczki jest ważniejsza niż nazwa na opakowaniu.
2. Jak według założeń ma działać MGF?
Pierwotny model zakładał dwuetapową sekwencję naprawy. U szczurów Hill i Goldspink opisali, że wariant MGF gwałtownie wzrasta wkrótce po uszkodzeniu mięśnia i zanika w ciągu kilku dni. Uważano, że ten wczesny impuls budzi komórki satelitarne — komórki macierzyste, które dzielą się i łączą z uszkodzonymi włóknami. Następnie składanie genu przesuwa się w stronę IGF-1Ea, który dostarcza dojrzały IGF-1 wspierający syntezę białek.
Wczesne prace komórkowe sugerowały, że sam ogon ma własne działanie. W mysiej linii komórek mięśniowych Yang i Goldspink stwierdzili, że syntetyczny peptyd domeny E nasilał podziały komórek i opóźniał ich dojrzewanie do włókien, nawet po zablokowaniu receptora IGF-1.
Czy sprzedawany peptyd występuje w naturze?
W przeglądzie opublikowanym w czasopiśmie Endocrinology w 2010 r. sformułowano trzy zastrzeżenia. Z żadnej tkanki ani płynu ustrojowego nie wyizolowano 24-aminokwasowego peptydu odpowiadającego produktowi syntetycznemu. Żaden znany enzym nie przecina prekursora we właściwym miejscu, aby taki fragment uwolnić. Ponadto nigdy nie wykazano, aby poziom mRNA MGF w mięśniu zbliżał się do poziomu IGF-1Ea, nawet na wczesnym etapie naprawy (Matheny i wsp., 2010).
Późniejsze badania częściowo odpowiedziały na pierwszy zarzut. Vassilakos i współpracownicy wykryli dłuższy peptyd E (Ec) w mięśniach, wątrobie i sercu ludzi oraz gryzoni, a jego stężenie zmieniało się podczas regeneracji po uszkadzającym wysiłku u ludzi. Potwierdza to istnienie naturalnego peptydu E, ale nie konkretnego krótkiego fragmentu sprzedawanego w internecie.
3. Co dzieje się z MGF podczas ćwiczeń?
Najpewniejsze dane u ludzi pochodzą z biopsji mięśni, w których mierzono własne mRNA MGF organizmu. Pokazują one, że ten wariant reaguje na obciążenie i uszkodzenie włókien.
| Badanie | Uczestnicy | Bodziec | Wynik |
|---|---|---|---|
| Hameed i wsp., 2003 | 8 młodych (25–36 lat), 7 starszych (70–82 lata) | 10 serii po 6 wyprostów kolana jedną nogą przy 80% 1RM; biopsja 2,5 h później | mRNA MGF wzrosło u młodych, ale nie u starszych dorosłych; IGF-1Ea bez zmian; spoczynkowy MGF ≈ 100-krotnie poniżej IGF-1Ea |
| Hameed i wsp., 2004 | Starsi mężczyźni, średnia wieku 74 lata | Trening oporowy, wstrzyknięcia GH lub oba naraz | Trening przez 5 tygodni: +163%; trening plus GH: +456%; sam GH: brak zmiany po 5 tygodniach, +80% po 12 tygodniach |
| Hameed i wsp., 2008 | 9 młodych (20–27 lat), 8 starszych (67–75 lat) | 60 minut jazdy ekscentrycznej na cykloergometrze | mRNA MGF wzrosło w obu grupach wiekowych; IGF-1Ea bez zmian |
| Vassilakos i wsp., 2017 | Ludzki mięsień po uszkadzającym wysiłku | Uszkodzenie mięśni wywołane wysiłkiem | Peptyd E (Ec) był obecny i zmieniał swoje stężenie podczas regeneracji |
Stłumiona odpowiedź związana z wiekiem pojawiła się również u szczurów: Owino i współpracownicy powiązali słabszą reakcję starszych zwierząt na przeciążenie ze znacznie niższą ekspresją MGF. Właśnie dlatego MGF bywa omawiany w kontekście związanej z wiekiem utraty masy mięśniowej.
W badaniu z 2004 r. stosowano rekombinowany hormon wzrostu — lek na receptę — a nie MGF. W żadnym z tych badań nie podawano uczestnikom syntetycznego MGF. Pokazują one, że trening zmienia naturalne składanie genu w organizmie; nie mogą natomiast wykazać, że podanie peptydu z fiolki daje ten sam efekt.
4. Czy wyniki badań komórkowych i na zwierzętach się potwierdziły?
Badania komórkowe
| Badanie | Model | Wynik |
|---|---|---|
| Yang i Goldspink, 2002 | Mysia linia mioblastów | Peptyd zwiększał proliferację i spowalniał różnicowanie, niezależnie od receptora IGF-1 |
| Kandalla i wsp., 2011 | Ludzkie komórki macierzyste mięśni od dawców w różnym wieku | Wydłużona zdolność do podziałów w komórkach od noworodków i młodych dorosłych, ale nie od osób starszych |
| Fornaro i wsp., 2014 | Mioblasty mysie i ludzkie, pierwotne mysie komórki macierzyste, kardiomiocyty | Stężenia do 500 ng/mL nie miały wpływu na proliferację ani różnicowanie; natywny i stabilizowany peptyd nie wywoływał sygnalizacji w komórkach serca, podczas gdy dojrzały IGF-1 i pełnej długości IGF-1Eb zwiększały proliferację |
| Janssen i wsp., 2016 | Komórkowe testy receptorowe | Syntetyczny ludzki MGF i stabilizowany analog nie aktywowały receptorów IGF-1 ani insuliny; pełnej długości MGF je aktywował |
Największą wagę ma publikacja z 2014 r., ponieważ została zaprojektowana jako badanie replikacyjne i przeprowadzona w dwóch firmach farmaceutycznych, w tym w Novartis. Jej autorzy napisali, że uzyskane wyniki „podają w wątpliwość” fizjologiczną rolę tego peptydu (Fornaro i wsp., 2014).
W testach z 2016 r. MGF pełnej długości osiągał ostatecznie zbliżony szczyt aktywacji receptora IGF-1 jak sam IGF-1, ale wymagał wyższego stężenia. Jego EC50 — stężenie wywołujące połowę efektu maksymalnego — wyniosło 7,83 nmol/L (95% CI 4,87–12,58) wobec 0,86 nmol/L (95% CI 0,69–1,07) dla IGF-1. W praktyce MGF pełnej długości działa jak słabszy IGF-1, a nie jak krótki peptyd.
Badania na zwierzętach
W kilku eksperymentach na zwierzętach, prowadzonych głównie przez zespoły rozwijające koncepcję MGF, opisano działanie ochronne. Żaden z nich nie doprowadził do badań u ludzi.
| Model | Interwencja | Opisany wynik |
|---|---|---|
| Zawał serca u owiec | Peptyd domeny E MGF | O 35% mniej uszkodzonego mięśnia sercowego i lepiej zachowana czynność po 8 dniach (Carpenter i wsp., 2008) |
| Zawał serca u myszy | Syntetyczny analog domeny E podany w czasie zawału | Zachowana kurczliwość i mniejsza śmierć komórek po 2 tygodniach (Mavrommatis i wsp., 2013) |
| Model udaru mózgu u suwaka | Syntetyczny peptyd | Ochrona wrażliwych neuronów po przejściowym zatrzymaniu dopływu krwi, niezależnie od receptora IGF-1 (Dluzniewska i wsp., 2005) |
| Mysi model ALS | Dostarczenie genu MGF do mięśnia kończyny, a nie wstrzyknięcie peptydu | Lepsza siła i przeżywalność neuronów ruchowych, przewyższające dostarczenie genu IGF-1 (Riddoch-Contreras i wsp., 2009) |
W badaniach tych wykorzystywano odczynniki o czystości badawczej lub wektory genowe, często podawane bezpośrednio do docelowej tkanki w kontrolowanych warunkach. Nie mówią one nic o tym, czy samodzielnie wstrzykiwany produkt powiększa mięśnie lub przyspiesza regenerację u ludzi.
5. Czy MGF jest zatwierdzony lub legalny?
Żaden produkt MGF nie został zatwierdzony do stosowania terapeutycznego, jak zauważają Esposito i współpracownicy, dlatego nie istnieje wersja na receptę, zatwierdzona dawka ani droga podania. W przeglądzie klinicznym peptydów osi GH i IGF-1 z 2026 r. umieszczono PEG-MGF na najniższym poziomie dowodów — oznaczającym brak recenzowanych badań u ludzi — a deklaracje o szybszej regeneracji lub poprawie składu ciała uznano za nieudowodnione (Dominikowski i wsp., 2026).
W sporcie MGF jest zabroniony od 2005 r. (Thevis i wsp., 2014). Lista zabronionych substancji i metod WADA na rok 2026 wymienia „mechaniczne czynniki wzrostu (MGF)” w sekcji S2.3 (czynniki wzrostu i modulatory czynników wzrostu), zabronione zarówno podczas zawodów, jak i poza nimi. Ta sama sekcja obejmuje analogi IGF-1, takie jak IGF-1 LR3 oraz IGF-1 DES.
Istnieją metody wykrywania. MGF pełnej długości był wykrywalny przy stężeniu 0,25 ng/mL za pomocą dostosowanych rutynowych metod antydopingowych (Thevis i wsp., 2014), a jedno z laboratoriów opisało marker w spektrometrii mas odróżniający amidowany analog od postaci naturalnej (Esposito i wsp., 2012).
6. Jaką dawkę MGF przebadano i jaki jest jego okres półtrwania?
Nie istnieje ludzka dawka, którą można by podać. W żadnym kontrolowanym badaniu nie podawano MGF ludziom i nie ma charakterystyki produktu. Wartość 500 ng/mL z badania replikacyjnego z 2014 r. to stężenie w hodowli komórkowej, a nie dawka dla człowieka.
Żadne badanie nie zmierzyło wchłaniania, okresu półtrwania ani klirensu jakiegokolwiek peptydu MGF u ludzi, a krążących w internecie wartości okresu półtrwania nie udało się powiązać z żadnym źródłem pierwotnym. Najbliższy punkt danych to eksperyment probówkowy, w którym zarekwirowany wariant MGF z zamianą jednego aminokwasu wykazał „dobrą stabilność” w ludzkim osoczu, a autorzy przewidywali jego wykrywalność w moczu (Cox i wsp., 2017). Dotyczy to wyłącznie tego wariantu i nie jest okresem półtrwania u ludzi. Przewodnik po śledzeniu okresu półtrwania wyjaśnia, dlaczego określenie okresu półtrwania wymaga zdefiniowanego produktu, drogi podania i badanej populacji.
7. Jakie są działania niepożądane i ryzyko związane z MGF?
Brak zmierzonych częstości działań niepożądanych
Wobec braku badań u ludzi nie ma zmierzonej częstości żadnego działania niepożądanego, ustalonej bezpiecznej ilości ani danych o interakcjach. W przeglądzie z 2026 r. wymieniono działania zgłaszane łącznie dla całej grupy nieuregulowanych peptydów osi GH i IGF-1, zaznaczając jednocześnie, że dla samego PEG-MGF nie istnieją dane u ludzi:
- niski lub wysoki poziom cukru we krwi
- zatrzymanie płynów
- bóle mięśni i stawów
- reakcje w miejscu wstrzyknięcia
Pytania dotyczące nowotworów
Wszystkie obserwacje związane z nowotworami pochodzą z badań laboratoryjnych lub analiz tkanek; żadna z nich nie dowodzi, że produkty MGF wywołują raka. Armakolas i współpracownicy stwierdzili znacznie silniejszą ekspresję tego wariantu w raku gruczołu krokowego i tkance przedrakowej niż w prawidłowej prostacie, a syntetyczny peptyd E pobudzał wzrost komórek raka prostaty bez udziału receptorów IGF-1 czy insuliny.
W 83 próbkach chirurgicznych raka gruczołu krokowego zespół Savvani powiązał wyższy poziom IGF-1Ec z bardziej zaawansowanym stadium choroby (p = 0,004) oraz — słabiej — z wyższym wynikiem w skali Gleasona (r = 0,247). Niezależnie od tego MGF pełnej długości aktywuje receptor IGF-1, czyli cel samego IGF-1.
Co zawierały zarekwirowane fiolki
| Analiza | Co wykryto |
|---|---|
| Esposito i wsp., 2012 | Dwa produkty z czarnego rynku zawierały analog MGF z amidowanym końcem |
| Cox i wsp., 2017 | Skonfiskowane fiolki zawierały wariant MGF z zamianą jednego aminokwasu |
| Thevis i wsp., 2014 | Produkt opisany jako „MGF pełnej długości” okazał się białkiem o masie 12 264,9 Da zbliżonym do IGF-1Ec, pozbawionym końcowej reszty aminokwasowej i zawierającym jedną podmianę |
Produkty te pochodzą spoza jakiegokolwiek regulowanego łańcucha dostaw, dlatego ich tożsamość, ilość, czystość i jałowość pozostają poza kontrolą.
8. Czy MGF może pomóc przy utracie mięśni podczas stosowania leków GLP-1?
Żadne badanie tego nie sprawdzało. Utrata masy ciała niemal każdą metodą obejmuje pewną ilość masy beztłuszczowej, co szczegółowo omawia przewodnik o GLP-1 i utracie mięśni. Badania nad MGF nie dotyczą tej sytuacji: w badaniach u ludzi mierzono naturalny MGF po treningu, a w żadnym badaniu nie podawano MGF osobom przyjmującym semaglutyd, tirzepatyd ani żaden inny lek z grupy GLP-1.
Brakuje również danych o interakcjach między MGF a tymi lekami. Jedyne dostępne sygnały dotyczące działań niepożądanych to doniesienia dla całej klasy z przeglądu z 2026 r., obejmujące wahania stężenia glukozy we krwi — kwestię, którą warto omówić z lekarzem u każdej osoby przyjmującej jednocześnie leki obniżające poziom cukru.
Badania biopsyjne wskazują inny kierunek. Bodźcem, który u ludzi wiarygodnie zwiększał ekspresję MGF, był trening oporowy lub ekscentryczny, czyli coś, co rzeczywiście można zaplanować i zapisywać.
9. Co można rzeczywiście mierzyć lub śledzić?
Żadne rutynowe badanie kliniczne nie mierzy ekspozycji na MGF ani nie potwierdza, że dotarł on do mięśnia. Pomiary z biopsji wykorzystywane w pracach naukowych są niepraktyczne poza badaniami, a testy antydopingowe wykrywają obecność substancji, a nie jej efekt biologiczny.
Punkty końcowe, które da się mierzyć, to zwykłe parametry: siła w powtarzalnych ćwiczeniach, skład ciała oceniany spójną metodą, masa ciała oraz — u osób stosujących lek z grupy GLP-1 — harmonogram dawek i działania niepożądane. Obok nich warto zapisywać zmiany w treningu, spożycie białka, sen i wszelkie nowe preparaty. Jeśli kilka elementów zmienia się jednocześnie, na podstawie dziennika nie da się przypisać efektu jednemu z nich. Przewodnik po śledzeniu peptydów omawia, jak prowadzić takie zapiski, aby były użyteczne podczas rozmowy z lekarzem.
10. Najczęstsze pytania o MGF
Jak działa MGF?
W organizmie wariant składania MGF włącza się w mięśniu po obciążeniu lub uszkodzeniu i wysunięto hipotezę, że aktywuje komórki macierzyste mięśni. To, czy syntetyczny peptyd sprzedawany jako MGF ma takie działanie, jest przedmiotem sporu: wczesne badania komórkowe opisywały efekty, ale niezależna replikacja przemysłowa nie wykazała żadnego.
Czy MGF jest legalny?
MGF nigdy nie został zatwierdzony jako lek, więc nie istnieje produkt na receptę. WADA wymienia mechaniczne czynniki wzrostu w sekcji S2.3 i zakazuje ich stosowania podczas zawodów oraz poza nimi, a zakaz obowiązuje od 2005 r.
Czy MGF buduje mięśnie u ludzi?
Nie zostało to przebadane. Nie opublikowano żadnego randomizowanego ani kontrolowanego badania MGF u ludzi. Dane u ludzi mierzą własne mRNA MGF organizmu po wysiłku, a nie efekt wstrzyknięcia syntetycznego peptydu.
Jakie są działania niepożądane MGF?
Żadne badanie u ludzi ich nie zmierzyło. W przeglądzie z 2026 r. wymieniono niski lub wysoki poziom cukru we krwi, zatrzymanie płynów, bóle mięśni i stawów oraz reakcje w miejscu wstrzyknięcia dla całej grupy nieuregulowanych peptydów osi GH i IGF-1, zaznaczając jednocześnie, że dla samego PEG-MGF nie istnieją dane u ludzi.
Jak długo MGF utrzymuje się w organizmie?
Nie wiadomo. Żadne badanie nie zmierzyło okresu półtrwania ani wydalania jakiegokolwiek peptydu MGF u ludzi. W jednym badaniu in vitro stwierdzono, że zarekwirowany wariant MGF był dość stabilny w ludzkim osoczu, co nie jest tym samym co okres półtrwania u człowieka.
Jaka jest różnica między MGF a PEG-MGF?
PEG-MGF to peptyd MGF połączony z glikolem polietylenowym i sprzedawany jako dłużej działający. Żadna z tych postaci nie ma opublikowanych badań u ludzi, a przegląd z 2026 r. umieścił PEG-MGF na najniższym poziomie dowodów.
Czy MGF można stosować z semaglutydem lub tirzepatydem?
Żadne badanie nie łączyło MGF z jakimkolwiek lekiem z grupy GLP-1 i nie ma danych o interakcjach. Nie wykazano, aby MGF chronił mięśnie podczas utraty masy ciała, więc nie można go przedstawiać jako sposobu na utratę masy beztłuszczowej podczas stosowania tych leków.
Czy MGF można wykryć w teście antydopingowym?
Tak. Laboratoria antydopingowe opublikowały metody spektrometrii mas dla analogów MGF, a pełnej długości MGF był wykrywalny przy stężeniu 0,25 ng/mL za pomocą dostosowanych testów rutynowych.
11. Źródła
Źródła wykorzystane w tym artykule
- Yang i wsp. (1996): klonowanie izoformy IGF-1 ulegającej ekspresji w rozciąganym mięśniu
- Matheny i wsp. (2010): krótki przegląd kwestionujący koncepcję mechanicznego czynnika wzrostu (MGF)
- Hill i Goldspink (2003): IGF-1 splicing and satellite cell activation after muscle damage in rodents
- Yang i Goldspink (2002): MGF E peptide and mature IGF-1 in myoblast proliferation
- Vassilakos i wsp. (2017): E-peptyd Ec/Eb wykryty w tkankach oraz po uszkodzeniu mięśni u ludzi
- Hameed i wsp. (2003): warianty splicingowe IGF-1 w młodych i starych mięśniach po ćwiczeniach oporowych
- Hameed i wsp. (2004): hormon wzrostu, trening oporowy i mRNA IGF-1 u starszych mężczyzn
- Hameed i wsp. (2008): ekscentryczna jazda na rowerze a warianty splicingowe IGF-1 u osób młodych i starszych
- Owino i wsp. (2001): związana z wiekiem utrata odpowiedzi MGF na przeciążenie u szczurów
- Kandalla i wsp. (2011): E-peptyd MGF a ludzkie komórki progenitorowe mięśni w różnym wieku
- Fornaro i wsp. (2014): peptyd MGF nie wykazuje widocznego wpływu na mioblasty ani komórki macierzyste mięśni
- Janssen i wsp. (2016): pełnej długości MGF a syntetyczny MGF wobec receptora IGF-1
- Carpenter i wsp. (2008): peptyd MGF a czynność serca po zawale u owiec
- Mavrommatis i wsp. (2013): domena E MGF a czynność serca po zawale u myszy
- Dluzniewska i wsp. (2005): peptyd MGF i neuroprotekcja w niedokrwieniu mózgu u myszoskoczków
- Riddoch-Contreras i wsp. (2009): transfer genu MGF u myszy SOD1 w modelu ALS
- Armakolas i wsp. (2010): ekspresja IGF-1Ec i aktywność E-peptydu w raku gruczołu krokowego
- Savvani i wsp. (2013): ekspresja IGF-1Ec a stopień zaawansowania raka gruczołu krokowego
- Esposito i wsp. (2012): amidowany analog MGF w produktach z czarnego rynku
- Cox i wsp. (2017): wykrywanie i metabolizm in vitro skonfiskowanego BPC 157 i MGF R23H
- Thevis i wsp. (2014): charakterystyka metodą spektrometrii mas pełnej długości MGF na potrzeby kontroli antydopingowej
- Dominikowski i wsp. (2026): przegląd peptydów zwiększających wydolność działających na oś GH-IGF-1
- Światowa Agencja Antydopingowa (WADA): Lista zabronionych substancji i metod 2026