Nazwy substancji

Czym jest MGF?

MGF, czyli skrót od mechanicznego czynnika wzrostu (mechano growth factor), to wariant produktu genu IGF-1, który mięsień wytwarza po rozciąganiu, przeciążeniu lub uszkodzeniu; tej samej nazwy używa się też dla krótkiego wytwarzanego laboratoryjnie peptydu sprzedawanego w internecie. Nigdy nie został on zatwierdzony jako lek i nie ma opublikowanych badań klinicznych u ludzi. Najważniejszy dowód jest negatywny: gdy dwie firmy farmaceutyczne próbowały powtórzyć wczesne wyniki dotyczące komórek macierzystych mięśni, syntetyczny peptyd nie wykazał żadnego działania.

Wymagany nadzór lekarski:Peptide Tracker służy do prywatnych zapisów, przypomnień, ewidencji zapasów i edukacji. Nie jest poradą medyczną, instrukcją dawkowania, wskazówką do przepisywania leków ani diagnozą i nie zastępuje wykwalifikowanego pracownika ochrony zdrowia.

Najważniejsze informacje

  • MGF to nazwa wariantu składania IGF-1Ec u ludzi (IGF-1Eb u gryzoni), a także krótkiego syntetycznego peptydu wzorowanego na końcowym odcinku jego ogona.
  • Biopsje ludzkich mięśni pokazują, że naturalny wariant rośnie po ciężkim lub uszkadzającym wysiłku, niekiedy słabiej u osób starszych. Nie dowodzi to jednak, że wstrzykiwany peptyd buduje mięśnie.
  • Badanie replikacyjne z 2014 r. przeprowadzone w dwóch firmach farmaceutycznych wykazało, że syntetyczny peptyd nie zmieniał wzrostu komórek macierzystych mięśni, a test z 2016 r. wykazał, że nie aktywował on receptora IGF-1.
  • Nie opublikowano żadnego kontrolowanego badania jakiegokolwiek produktu MGF u ludzi, dlatego nie istnieje przebadana dawka, okres półtrwania ani częstość działań niepożądanych.
  • Laboratoria antydopingowe wykrywały w zarekwirowanych produktach amidowane, podstawione oraz pełnej długości postacie MGF, a Światowa Agencja Antydopingowa (WADA) zakazuje stosowania MGF od 2005 r.

MGF budzi zainteresowanie osób obawiających się utraty mięśni, w tym podczas utraty masy ciała na lekach z grupy GLP-1. Biologia stojąca za tym zjawiskiem jest prawdziwa, ponieważ wysiłek fizyczny rzeczywiście włącza ten wariant w ludzkim mięśniu. Przeskok od tej obserwacji do produktu do wstrzykiwań to miejsce, w którym dowody się kończą.

MGF w skrócie Co warto wiedzieć
Inne nazwy Mechaniczny czynnik wzrostu (mechano growth factor); IGF-1Ec (ludzki wariant składania); IGF-1Eb (wariant składania u gryzoni)
Klasa Peptyd wywodzący się z alternatywnie składanej postaci genu IGF-1
Co zazwyczaj zawierają produkty Syntetyczną kopię ostatnich 24 aminokwasów ludzkiego ogona Ec albo postać zmodyfikowaną lub pełnej długości
Status w USA Niezatwierdzony do żadnego zastosowania terapeutycznego; brak zatwierdzonej dawki i drogi podania
Status WADA Zabroniony w każdym czasie w sekcji S2.3 od 2005 r.
Droga podania Brak zatwierdzonej drogi; w badaniach na zwierzętach często podawany bezpośrednio do tkanki docelowej lub drogą transferu genu
Okres półtrwania Nieustalony; nie istnieje żadne badanie farmakokinetyczne u ludzi
Główna luka w dowodach Brak kontrolowanego badania u ludzi oraz nieudana niezależna replikacja kluczowego wyniku komórkowego

Gen IGF-1 może być odczytywany na więcej niż jeden sposób w procesie zwanym alternatywnym składaniem (alternative splicing). Każda wersja daje ten sam dojrzały hormon IGF-1, ale dołącza do niego inny ogon — domenę E — który w normalnych warunkach jest odcinany. Główną postacią jest IGF-1Ea. Wariant nazwany MGF zawiera dodatkowy odcinek kodu genetycznego z eksonu 5, co przesuwa ramkę odczytu i tworzy ogon o innym składzie, jak opisano w pracy przeglądowej Matheny’ego i współpracowników z 2010 r..

Londyński zespół Geoffreya Goldspinka po raz pierwszy sklonował ten wariant w 1996 r. z mięśnia królika pobudzonego do wzrostu przez aktywne rozciąganie. Yang i współpracownicy z łatwością wykrywali go w mięśniu rozciąganym lub poddanym wysiłkowi, natomiast w mięśniu w spoczynku był ledwo obecny. Wstawiony odcinek liczy 49 par zasad u ludzi i 52 u gryzoni, jak odnotował zespół Kandalli.

Dlaczego „MGF” może oznaczać kilka różnych cząsteczek

Jedna nazwa obejmuje cząsteczki, które zachowują się odmiennie. Nie można zakładać, że badania nad jedną z nich odnoszą się do innej.

Postać Czym jest Baza dowodowa
mRNA IGF-1Ec / IGF-1Eb Zapis genetyczny wariantu mierzony w tkance Biopsje u ludzi i próbki od zwierząt
Peptyd E (Ec / Eb) Naturalny ogon uwalniany z prekursora IGF-1 Wykryty w tkankach ludzi i gryzoni (badanie z 2017 r.)
Syntetyczny peptyd MGF Laboratoryjna kopia ostatnich 24 aminokwasów ludzkiego ogona Ec (25 u gryzoni) Badania komórkowe i na zwierzętach
Zmodyfikowane analogi MGF Syntetyczny MGF z amidowanym końcem lub zamianą jednego aminokwasu Analizy antydopingowe zarekwirowanych produktów
MGF pełnej długości Białko o masie około 12,3 kDa blisko spokrewnione z IGF-1Ec, zawierające część IGF-1 Analiza antydopingowa; testy receptorowe
PEG-MGF Peptyd MGF połączony z glikolem polietylenowym, sprzedawany jako dłużej działający Brak badań u ludzi

Badanie receptorowe Janssena i współpracowników z 2016 r. pokazuje, dlaczego ma to znaczenie. MGF pełnej długości zawiera hormon IGF-1 i działa na receptor IGF-1, podczas gdy krótki peptyd tego nie robi. Ogólny przewodnik po peptydach wyjaśnia, dlaczego dokładna budowa cząsteczki jest ważniejsza niż nazwa na opakowaniu.

Pierwotny model zakładał dwuetapową sekwencję naprawy. U szczurów Hill i Goldspink opisali, że wariant MGF gwałtownie wzrasta wkrótce po uszkodzeniu mięśnia i zanika w ciągu kilku dni. Uważano, że ten wczesny impuls budzi komórki satelitarne — komórki macierzyste, które dzielą się i łączą z uszkodzonymi włóknami. Następnie składanie genu przesuwa się w stronę IGF-1Ea, który dostarcza dojrzały IGF-1 wspierający syntezę białek.

Wczesne prace komórkowe sugerowały, że sam ogon ma własne działanie. W mysiej linii komórek mięśniowych Yang i Goldspink stwierdzili, że syntetyczny peptyd domeny E nasilał podziały komórek i opóźniał ich dojrzewanie do włókien, nawet po zablokowaniu receptora IGF-1.

Czy sprzedawany peptyd występuje w naturze?

W przeglądzie opublikowanym w czasopiśmie Endocrinology w 2010 r. sformułowano trzy zastrzeżenia. Z żadnej tkanki ani płynu ustrojowego nie wyizolowano 24-aminokwasowego peptydu odpowiadającego produktowi syntetycznemu. Żaden znany enzym nie przecina prekursora we właściwym miejscu, aby taki fragment uwolnić. Ponadto nigdy nie wykazano, aby poziom mRNA MGF w mięśniu zbliżał się do poziomu IGF-1Ea, nawet na wczesnym etapie naprawy (Matheny i wsp., 2010).

Późniejsze badania częściowo odpowiedziały na pierwszy zarzut. Vassilakos i współpracownicy wykryli dłuższy peptyd E (Ec) w mięśniach, wątrobie i sercu ludzi oraz gryzoni, a jego stężenie zmieniało się podczas regeneracji po uszkadzającym wysiłku u ludzi. Potwierdza to istnienie naturalnego peptydu E, ale nie konkretnego krótkiego fragmentu sprzedawanego w internecie.

Najpewniejsze dane u ludzi pochodzą z biopsji mięśni, w których mierzono własne mRNA MGF organizmu. Pokazują one, że ten wariant reaguje na obciążenie i uszkodzenie włókien.

Badanie Uczestnicy Bodziec Wynik
Hameed i wsp., 2003 8 młodych (25–36 lat), 7 starszych (70–82 lata) 10 serii po 6 wyprostów kolana jedną nogą przy 80% 1RM; biopsja 2,5 h później mRNA MGF wzrosło u młodych, ale nie u starszych dorosłych; IGF-1Ea bez zmian; spoczynkowy MGF ≈ 100-krotnie poniżej IGF-1Ea
Hameed i wsp., 2004 Starsi mężczyźni, średnia wieku 74 lata Trening oporowy, wstrzyknięcia GH lub oba naraz Trening przez 5 tygodni: +163%; trening plus GH: +456%; sam GH: brak zmiany po 5 tygodniach, +80% po 12 tygodniach
Hameed i wsp., 2008 9 młodych (20–27 lat), 8 starszych (67–75 lat) 60 minut jazdy ekscentrycznej na cykloergometrze mRNA MGF wzrosło w obu grupach wiekowych; IGF-1Ea bez zmian
Vassilakos i wsp., 2017 Ludzki mięsień po uszkadzającym wysiłku Uszkodzenie mięśni wywołane wysiłkiem Peptyd E (Ec) był obecny i zmieniał swoje stężenie podczas regeneracji

Stłumiona odpowiedź związana z wiekiem pojawiła się również u szczurów: Owino i współpracownicy powiązali słabszą reakcję starszych zwierząt na przeciążenie ze znacznie niższą ekspresją MGF. Właśnie dlatego MGF bywa omawiany w kontekście związanej z wiekiem utraty masy mięśniowej.

W badaniu z 2004 r. stosowano rekombinowany hormon wzrostu — lek na receptę — a nie MGF. W żadnym z tych badań nie podawano uczestnikom syntetycznego MGF. Pokazują one, że trening zmienia naturalne składanie genu w organizmie; nie mogą natomiast wykazać, że podanie peptydu z fiolki daje ten sam efekt.

Badania komórkowe

Badanie Model Wynik
Yang i Goldspink, 2002 Mysia linia mioblastów Peptyd zwiększał proliferację i spowalniał różnicowanie, niezależnie od receptora IGF-1
Kandalla i wsp., 2011 Ludzkie komórki macierzyste mięśni od dawców w różnym wieku Wydłużona zdolność do podziałów w komórkach od noworodków i młodych dorosłych, ale nie od osób starszych
Fornaro i wsp., 2014 Mioblasty mysie i ludzkie, pierwotne mysie komórki macierzyste, kardiomiocyty Stężenia do 500 ng/mL nie miały wpływu na proliferację ani różnicowanie; natywny i stabilizowany peptyd nie wywoływał sygnalizacji w komórkach serca, podczas gdy dojrzały IGF-1 i pełnej długości IGF-1Eb zwiększały proliferację
Janssen i wsp., 2016 Komórkowe testy receptorowe Syntetyczny ludzki MGF i stabilizowany analog nie aktywowały receptorów IGF-1 ani insuliny; pełnej długości MGF je aktywował

Największą wagę ma publikacja z 2014 r., ponieważ została zaprojektowana jako badanie replikacyjne i przeprowadzona w dwóch firmach farmaceutycznych, w tym w Novartis. Jej autorzy napisali, że uzyskane wyniki „podają w wątpliwość” fizjologiczną rolę tego peptydu (Fornaro i wsp., 2014).

W testach z 2016 r. MGF pełnej długości osiągał ostatecznie zbliżony szczyt aktywacji receptora IGF-1 jak sam IGF-1, ale wymagał wyższego stężenia. Jego EC50 — stężenie wywołujące połowę efektu maksymalnego — wyniosło 7,83 nmol/L (95% CI 4,87–12,58) wobec 0,86 nmol/L (95% CI 0,69–1,07) dla IGF-1. W praktyce MGF pełnej długości działa jak słabszy IGF-1, a nie jak krótki peptyd.

Badania na zwierzętach

W kilku eksperymentach na zwierzętach, prowadzonych głównie przez zespoły rozwijające koncepcję MGF, opisano działanie ochronne. Żaden z nich nie doprowadził do badań u ludzi.

Model Interwencja Opisany wynik
Zawał serca u owiec Peptyd domeny E MGF O 35% mniej uszkodzonego mięśnia sercowego i lepiej zachowana czynność po 8 dniach (Carpenter i wsp., 2008)
Zawał serca u myszy Syntetyczny analog domeny E podany w czasie zawału Zachowana kurczliwość i mniejsza śmierć komórek po 2 tygodniach (Mavrommatis i wsp., 2013)
Model udaru mózgu u suwaka Syntetyczny peptyd Ochrona wrażliwych neuronów po przejściowym zatrzymaniu dopływu krwi, niezależnie od receptora IGF-1 (Dluzniewska i wsp., 2005)
Mysi model ALS Dostarczenie genu MGF do mięśnia kończyny, a nie wstrzyknięcie peptydu Lepsza siła i przeżywalność neuronów ruchowych, przewyższające dostarczenie genu IGF-1 (Riddoch-Contreras i wsp., 2009)

W badaniach tych wykorzystywano odczynniki o czystości badawczej lub wektory genowe, często podawane bezpośrednio do docelowej tkanki w kontrolowanych warunkach. Nie mówią one nic o tym, czy samodzielnie wstrzykiwany produkt powiększa mięśnie lub przyspiesza regenerację u ludzi.

Żaden produkt MGF nie został zatwierdzony do stosowania terapeutycznego, jak zauważają Esposito i współpracownicy, dlatego nie istnieje wersja na receptę, zatwierdzona dawka ani droga podania. W przeglądzie klinicznym peptydów osi GH i IGF-1 z 2026 r. umieszczono PEG-MGF na najniższym poziomie dowodów — oznaczającym brak recenzowanych badań u ludzi — a deklaracje o szybszej regeneracji lub poprawie składu ciała uznano za nieudowodnione (Dominikowski i wsp., 2026).

W sporcie MGF jest zabroniony od 2005 r. (Thevis i wsp., 2014). Lista zabronionych substancji i metod WADA na rok 2026 wymienia „mechaniczne czynniki wzrostu (MGF)” w sekcji S2.3 (czynniki wzrostu i modulatory czynników wzrostu), zabronione zarówno podczas zawodów, jak i poza nimi. Ta sama sekcja obejmuje analogi IGF-1, takie jak IGF-1 LR3 oraz IGF-1 DES.

Istnieją metody wykrywania. MGF pełnej długości był wykrywalny przy stężeniu 0,25 ng/mL za pomocą dostosowanych rutynowych metod antydopingowych (Thevis i wsp., 2014), a jedno z laboratoriów opisało marker w spektrometrii mas odróżniający amidowany analog od postaci naturalnej (Esposito i wsp., 2012).

Nie istnieje ludzka dawka, którą można by podać. W żadnym kontrolowanym badaniu nie podawano MGF ludziom i nie ma charakterystyki produktu. Wartość 500 ng/mL z badania replikacyjnego z 2014 r. to stężenie w hodowli komórkowej, a nie dawka dla człowieka.

Żadne badanie nie zmierzyło wchłaniania, okresu półtrwania ani klirensu jakiegokolwiek peptydu MGF u ludzi, a krążących w internecie wartości okresu półtrwania nie udało się powiązać z żadnym źródłem pierwotnym. Najbliższy punkt danych to eksperyment probówkowy, w którym zarekwirowany wariant MGF z zamianą jednego aminokwasu wykazał „dobrą stabilność” w ludzkim osoczu, a autorzy przewidywali jego wykrywalność w moczu (Cox i wsp., 2017). Dotyczy to wyłącznie tego wariantu i nie jest okresem półtrwania u ludzi. Przewodnik po śledzeniu okresu półtrwania wyjaśnia, dlaczego określenie okresu półtrwania wymaga zdefiniowanego produktu, drogi podania i badanej populacji.

Brak zmierzonych częstości działań niepożądanych

Wobec braku badań u ludzi nie ma zmierzonej częstości żadnego działania niepożądanego, ustalonej bezpiecznej ilości ani danych o interakcjach. W przeglądzie z 2026 r. wymieniono działania zgłaszane łącznie dla całej grupy nieuregulowanych peptydów osi GH i IGF-1, zaznaczając jednocześnie, że dla samego PEG-MGF nie istnieją dane u ludzi:

  • niski lub wysoki poziom cukru we krwi
  • zatrzymanie płynów
  • bóle mięśni i stawów
  • reakcje w miejscu wstrzyknięcia

Pytania dotyczące nowotworów

Wszystkie obserwacje związane z nowotworami pochodzą z badań laboratoryjnych lub analiz tkanek; żadna z nich nie dowodzi, że produkty MGF wywołują raka. Armakolas i współpracownicy stwierdzili znacznie silniejszą ekspresję tego wariantu w raku gruczołu krokowego i tkance przedrakowej niż w prawidłowej prostacie, a syntetyczny peptyd E pobudzał wzrost komórek raka prostaty bez udziału receptorów IGF-1 czy insuliny.

W 83 próbkach chirurgicznych raka gruczołu krokowego zespół Savvani powiązał wyższy poziom IGF-1Ec z bardziej zaawansowanym stadium choroby (p = 0,004) oraz — słabiej — z wyższym wynikiem w skali Gleasona (r = 0,247). Niezależnie od tego MGF pełnej długości aktywuje receptor IGF-1, czyli cel samego IGF-1.

Co zawierały zarekwirowane fiolki

Analiza Co wykryto
Esposito i wsp., 2012 Dwa produkty z czarnego rynku zawierały analog MGF z amidowanym końcem
Cox i wsp., 2017 Skonfiskowane fiolki zawierały wariant MGF z zamianą jednego aminokwasu
Thevis i wsp., 2014 Produkt opisany jako „MGF pełnej długości” okazał się białkiem o masie 12 264,9 Da zbliżonym do IGF-1Ec, pozbawionym końcowej reszty aminokwasowej i zawierającym jedną podmianę

Produkty te pochodzą spoza jakiegokolwiek regulowanego łańcucha dostaw, dlatego ich tożsamość, ilość, czystość i jałowość pozostają poza kontrolą.

Żadne badanie tego nie sprawdzało. Utrata masy ciała niemal każdą metodą obejmuje pewną ilość masy beztłuszczowej, co szczegółowo omawia przewodnik o GLP-1 i utracie mięśni. Badania nad MGF nie dotyczą tej sytuacji: w badaniach u ludzi mierzono naturalny MGF po treningu, a w żadnym badaniu nie podawano MGF osobom przyjmującym semaglutyd, tirzepatyd ani żaden inny lek z grupy GLP-1.

Brakuje również danych o interakcjach między MGF a tymi lekami. Jedyne dostępne sygnały dotyczące działań niepożądanych to doniesienia dla całej klasy z przeglądu z 2026 r., obejmujące wahania stężenia glukozy we krwi — kwestię, którą warto omówić z lekarzem u każdej osoby przyjmującej jednocześnie leki obniżające poziom cukru.

Badania biopsyjne wskazują inny kierunek. Bodźcem, który u ludzi wiarygodnie zwiększał ekspresję MGF, był trening oporowy lub ekscentryczny, czyli coś, co rzeczywiście można zaplanować i zapisywać.

Żadne rutynowe badanie kliniczne nie mierzy ekspozycji na MGF ani nie potwierdza, że dotarł on do mięśnia. Pomiary z biopsji wykorzystywane w pracach naukowych są niepraktyczne poza badaniami, a testy antydopingowe wykrywają obecność substancji, a nie jej efekt biologiczny.

Punkty końcowe, które da się mierzyć, to zwykłe parametry: siła w powtarzalnych ćwiczeniach, skład ciała oceniany spójną metodą, masa ciała oraz — u osób stosujących lek z grupy GLP-1 — harmonogram dawek i działania niepożądane. Obok nich warto zapisywać zmiany w treningu, spożycie białka, sen i wszelkie nowe preparaty. Jeśli kilka elementów zmienia się jednocześnie, na podstawie dziennika nie da się przypisać efektu jednemu z nich. Przewodnik po śledzeniu peptydów omawia, jak prowadzić takie zapiski, aby były użyteczne podczas rozmowy z lekarzem.

  • Jak działa MGF?

    W organizmie wariant składania MGF włącza się w mięśniu po obciążeniu lub uszkodzeniu i wysunięto hipotezę, że aktywuje komórki macierzyste mięśni. To, czy syntetyczny peptyd sprzedawany jako MGF ma takie działanie, jest przedmiotem sporu: wczesne badania komórkowe opisywały efekty, ale niezależna replikacja przemysłowa nie wykazała żadnego.

  • Czy MGF jest legalny?

    MGF nigdy nie został zatwierdzony jako lek, więc nie istnieje produkt na receptę. WADA wymienia mechaniczne czynniki wzrostu w sekcji S2.3 i zakazuje ich stosowania podczas zawodów oraz poza nimi, a zakaz obowiązuje od 2005 r.

  • Czy MGF buduje mięśnie u ludzi?

    Nie zostało to przebadane. Nie opublikowano żadnego randomizowanego ani kontrolowanego badania MGF u ludzi. Dane u ludzi mierzą własne mRNA MGF organizmu po wysiłku, a nie efekt wstrzyknięcia syntetycznego peptydu.

  • Jakie są działania niepożądane MGF?

    Żadne badanie u ludzi ich nie zmierzyło. W przeglądzie z 2026 r. wymieniono niski lub wysoki poziom cukru we krwi, zatrzymanie płynów, bóle mięśni i stawów oraz reakcje w miejscu wstrzyknięcia dla całej grupy nieuregulowanych peptydów osi GH i IGF-1, zaznaczając jednocześnie, że dla samego PEG-MGF nie istnieją dane u ludzi.

  • Jak długo MGF utrzymuje się w organizmie?

    Nie wiadomo. Żadne badanie nie zmierzyło okresu półtrwania ani wydalania jakiegokolwiek peptydu MGF u ludzi. W jednym badaniu in vitro stwierdzono, że zarekwirowany wariant MGF był dość stabilny w ludzkim osoczu, co nie jest tym samym co okres półtrwania u człowieka.

  • Jaka jest różnica między MGF a PEG-MGF?

    PEG-MGF to peptyd MGF połączony z glikolem polietylenowym i sprzedawany jako dłużej działający. Żadna z tych postaci nie ma opublikowanych badań u ludzi, a przegląd z 2026 r. umieścił PEG-MGF na najniższym poziomie dowodów.

  • Czy MGF można stosować z semaglutydem lub tirzepatydem?

    Żadne badanie nie łączyło MGF z jakimkolwiek lekiem z grupy GLP-1 i nie ma danych o interakcjach. Nie wykazano, aby MGF chronił mięśnie podczas utraty masy ciała, więc nie można go przedstawiać jako sposobu na utratę masy beztłuszczowej podczas stosowania tych leków.

  • Czy MGF można wykryć w teście antydopingowym?

    Tak. Laboratoria antydopingowe opublikowały metody spektrometrii mas dla analogów MGF, a pełnej długości MGF był wykrywalny przy stężeniu 0,25 ng/mL za pomocą dostosowanych testów rutynowych.

Źródła wykorzystane w tym artykule