Che cos’è l’MGF?
Pubblicato il 15 ott 2026 · Aggiornato il 1 nov 2026 · 16 min di lettura
L’MGF, abbreviazione di mechano growth factor (fattore di crescita meccanico), è una versione del prodotto del gene IGF-1 che il muscolo produce dopo stiramento, sovraccarico o lesione, e lo stesso nome viene usato per un breve peptide sintetizzato in laboratorio e venduto online. Non è mai stato approvato come medicinale e non ha studi pubblicati sull’uomo. Il dato più importante delle evidenze è negativo: quando due aziende farmaceutiche hanno cercato di riprodurre i primi risultati sulle cellule staminali muscolari, il peptide sintetico non ha avuto alcun effetto.
Punti chiave
- MGF è il nome della variante di splicing IGF-1Ec nell'uomo (IGF-1Eb nei roditori) e anche di un breve peptide sintetico modellato sull'estremità della sua coda.
- Le biopsie muscolari umane mostrano che la variante naturale aumenta dopo un esercizio pesante o lesivo, talvolta meno negli anziani. Ciò non dimostra che un peptide iniettato costruisca muscolo.
- Una replicazione del 2014 condotta presso due aziende farmaceutiche ha riscontrato che il peptide sintetico non modificava la crescita delle cellule staminali muscolari, e un saggio del 2016 ha mostrato che non attivava il recettore dell'IGF-1.
- Non è stato pubblicato alcuno studio controllato sull'uomo su nessun prodotto a base di MGF, quindi non esistono dosi studiate, emivita né tassi di effetti collaterali.
- I laboratori antidoping hanno riscontrato forme di MGF ammidate, sostituite e a lunghezza intera nei prodotti sequestrati, e l'Agenzia mondiale antidoping (WADA) vieta gli MGF dal 2005.
L’MGF attira l’interesse di chi teme di perdere massa muscolare, anche durante la perdita di peso con i farmaci GLP-1. La biologia di fondo è reale, poiché l’esercizio fisico attiva effettivamente la variante nel muscolo umano. È nel passaggio da questa osservazione a un prodotto iniettabile che le evidenze si fermano.
| MGF in sintesi | Che cosa sapere |
|---|---|
| Altri nomi | Mechano growth factor; IGF-1Ec (variante di splicing umana); IGF-1Eb (variante di splicing dei roditori) |
| Classe | Peptide derivato da una forma di splicing alternativo del gene IGF-1 |
| Che cosa contengono di solito i prodotti | Una copia sintetica degli ultimi 24 amminoacidi della coda Ec umana, oppure una versione modificata o a lunghezza intera |
| Stato negli Stati Uniti | Non approvato per alcun uso terapeutico; nessuna dose o via di somministrazione in scheda tecnica |
| Stato WADA | Proibito in ogni momento dall’Agenzia mondiale antidoping (WADA) nella sezione S2.3 dal 2005 |
| Via di somministrazione | Nessuna via approvata; gli studi sugli animali lo hanno spesso somministrato direttamente nel tessuto bersaglio o tramite trasferimento genico |
| Emivita | Non stabilita; non esiste alcuno studio di farmacocinetica nell’uomo |
| Principale lacuna nelle evidenze | Nessuno studio controllato sull’uomo e una replicazione indipendente fallita del principale risultato cellulare |
1. Che cos’è l’MGF e da dove deriva il nome?
Il gene IGF-1 può essere letto in più di un modo, un processo chiamato splicing alternativo. Ogni versione produce lo stesso ormone IGF-1 maturo, ma ciascuna vi lega una coda diversa, il dominio E, che normalmente viene rimossa. La forma principale è l’IGF-1Ea. La variante chiamata MGF include un tratto aggiuntivo di codice genetico proveniente dall’esone 5, che sposta la cornice di lettura e produce una coda con una composizione diversa, secondo la rassegna del 2010 di Matheny e colleghi.
Il gruppo londinese di Geoffrey Goldspink ha clonato per la prima volta la variante nel 1996 dal muscolo di coniglio indotto a crescere mediante stiramento attivo. Yang e colleghi l’hanno riscontrata facilmente nel muscolo sottoposto a stiramento o esercizio, ma appena in tracce nel muscolo a riposo. Il segmento inserito è lungo 49 paia di basi nell’uomo e 52 nei roditori, come osservato dal gruppo di Kandalla.
Perché «MGF» può indicare diverse molecole
Un’unica sigla raggruppa molecole che si comportano in modo diverso. Non si può dare per scontato che la ricerca condotta su una valga per un’altra.
| Forma | Che cos’è | Base di evidenze |
|---|---|---|
| mRNA di IGF-1Ec / IGF-1Eb | Il messaggio genetico della variante, misurato nel tessuto | Biopsie umane e campioni animali |
| Peptide E Ec / Eb | La coda naturale rilasciata dal precursore dell’IGF-1 | Riscontrato in tessuti umani e di roditori (studio del 2017) |
| Peptide MGF sintetico | Copia di laboratorio degli ultimi 24 amminoacidi della coda Ec umana (25 nei roditori) | Studi cellulari e sugli animali |
| Analoghi modificati dell’MGF | MGF sintetico con un’estremità ammidata o una sostituzione amminoacidica | Analisi antidoping di prodotti sequestrati |
| MGF a lunghezza intera | Una proteina di circa 12,3 kDa strettamente correlata all’IGF-1Ec, comprendente la porzione di IGF-1 | Analisi antidoping; saggi recettoriali |
| PEG-MGF | Peptide MGF legato al polietilenglicole e venduto come a più lunga durata d’azione | Nessuno studio sull’uomo |
Lo studio sui recettori del 2016 di Janssen e colleghi mostra perché questa distinzione è importante. L’MGF a lunghezza intera contiene l’ormone IGF-1 e agisce sul recettore dell’IGF-1, mentre il peptide breve non lo fa. La guida generale ai peptidi spiega perché la molecola esatta conta più del nome di un prodotto.
2. Come dovrebbe agire l’MGF?
Il modello originale proponeva una sequenza di riparazione in due fasi. Nei ratti, Hill e Goldspink hanno riportato che la variante MGF raggiunge un picco poco dopo il danno muscolare e si attenua nel giro di pochi giorni. Si riteneva che quell’impulso iniziale risvegliasse le cellule satelliti, le cellule staminali che si dividono e si fondono nelle fibre danneggiate. Lo splicing si sposta poi verso l’IGF-1Ea, che fornisce IGF-1 maturo per sostenere la sintesi proteica.
I primi lavori sulle cellule suggerivano che la coda avesse un’azione propria. In una linea cellulare muscolare murina, Yang e Goldspink hanno riscontrato che il peptide sintetico del dominio E aumentava la divisione cellulare e ritardava la maturazione in fibre, anche quando il recettore dell’IGF-1 era bloccato.
Il peptide venduto esiste in natura?
La rassegna del 2010 pubblicata su Endocrinology ha sollevato tre obiezioni. Nessun peptide di 24 amminoacidi corrispondente al prodotto sintetico era mai stato isolato da alcun tessuto o fluido. Nessun enzima noto taglia il precursore nel punto esatto necessario per rilasciarlo. Inoltre, non era mai stato dimostrato che l’mRNA dell’MGF nel muscolo si avvicinasse ai livelli dell’IGF-1Ea, nemmeno nelle prime fasi della riparazione (Matheny et al., 2010).
Lavori successivi hanno risposto in parte al primo punto. Vassilakos e colleghi hanno rilevato il più lungo peptide E Ec nel muscolo, nel fegato e nel cuore dell’uomo e dei roditori, e i suoi livelli variavano durante la rigenerazione dopo un esercizio muscolare lesivo nelle persone. Ciò supporta l’esistenza di un peptide E naturale, non dello specifico frammento breve venduto online.
3. Che cosa succede all’MGF quando ti alleni?
I dati più solidi sull’uomo provengono da biopsie muscolari che misurano l’mRNA dell’MGF prodotto dall’organismo stesso. Questi studi mostrano che la variante risponde al carico e al danno.
| Studio | Partecipanti | Stimolo | Risultato |
|---|---|---|---|
| Hameed et al., 2003 | 8 giovani (25–36 anni), 7 più anziani (70–82 anni) | 10 serie di 6 estensioni del ginocchio a gamba singola all’80% di 1RM; biopsia 2,5 h dopo | L’mRNA dell’MGF è aumentato nei giovani ma non negli anziani; IGF-1Ea invariato; MGF a riposo ≈ 100 volte inferiore a IGF-1Ea |
| Hameed et al., 2004 | Uomini anziani, età media 74 anni | Allenamento contro resistenza, iniezioni di GH o entrambi | Allenamento per 5 settimane: +163%; allenamento più GH: +456%; solo GH: nessuna variazione a 5 settimane, +80% a 12 settimane |
| Hameed et al., 2008 | 9 giovani (20–27 anni), 8 più anziani (67–75 anni) | 60 minuti di pedalata eccentrica | L’mRNA dell’MGF è aumentato in entrambe le fasce d’età; IGF-1Ea invariato |
| Vassilakos et al., 2017 | Muscolo umano dopo esercizio lesivo | Danno muscolare indotto dall’esercizio | Il peptide E Ec era presente e variava durante la rigenerazione |
Una risposta attenuata con l’età è emersa anche nei ratti: Owino e colleghi hanno collegato la reazione più debole degli animali anziani al sovraccarico a un’espressione molto più bassa di MGF. Ecco perché l’MGF viene discusso nel contesto della perdita muscolare legata all’età.
Lo studio del 2004 prevedeva l’uso di ormone della crescita ricombinante, un farmaco con obbligo di prescrizione, non di MGF. Nessuno di questi studi ha somministrato MGF sintetico ai partecipanti. Mostrano che l’allenamento modifica lo splicing endogeno dell’organismo; non possono dimostrare che aggiungere un peptide prelevato da una fiala svolga lo stesso compito.
4. Gli studi cellulari e sugli animali hanno retto alla verifica?
Studi cellulari
| Studio | Modello | Risultato |
|---|---|---|
| Yang e Goldspink, 2002 | Linea di mioblasti murini | Il peptide ha aumentato la proliferazione e rallentato il differenziamento, indipendentemente dal recettore dell’IGF-1 |
| Kandalla et al., 2011 | Cellule staminali muscolari umane di donatori di diverse età | Estensione della durata proliferativa nelle cellule di donatori neonati e giovani adulti, non di adulti più anziani |
| Fornaro et al., 2014 | Mioblasti murini e umani, cellule staminali primarie murine, cellule cardiache | Fino a 500 ng/mL non ha avuto alcun effetto su proliferazione o differenziamento; il peptide nativo e quello stabilizzato non hanno attivato la segnalazione nelle cellule cardiache, mentre l’IGF-1 maturo e l’IGF-1Eb a lunghezza intera hanno aumentato la proliferazione |
| Janssen et al., 2016 | Saggi recettoriali su cellule | L’MGF umano sintetico e un analogo stabilizzato non hanno attivato i recettori dell’IGF-1 o dell’insulina; l’MGF a lunghezza intera sì |
L’articolo del 2014 ha il peso maggiore perché è stato progettato come studio di replicazione, condotto presso due aziende farmaceutiche tra cui Novartis. I suoi autori hanno scritto che i loro risultati «mettono in discussione» un ruolo fisiologico del peptide (Fornaro et al., 2014).
Nei saggi del 2016, l’MGF a lunghezza intera ha raggiunto infine all’incirca lo stesso picco di attivazione del recettore dell’IGF-1 rispetto all’IGF-1, ma richiedendo una concentrazione più elevata. La sua EC50, ossia la concentrazione che produce metà dell’effetto massimale, è stata di 7,83 nmol/L (IC 95% 4,87–12,58) contro 0,86 nmol/L (IC 95% 0,69–1,07) per l’IGF-1. In pratica, l’MGF a lunghezza intera agisce come un IGF-1 più debole, non come il peptide breve.
Studi sugli animali
Diversi esperimenti sugli animali, in gran parte condotti dai gruppi che hanno sviluppato il concetto di MGF, hanno riportato effetti protettivi. Nessuno ha portato a uno studio sull’uomo.
| Modello | Intervento | Risultato riportato |
|---|---|---|
| Infarto cardiaco nella pecora | Peptide del dominio E dell’MGF | 35% in meno di muscolo cardiaco compromesso e funzione meglio preservata dopo 8 giorni (Carpenter et al., 2008) |
| Infarto cardiaco nel topo | Analogo sintetico del dominio E al momento dell’infarto | Contrattilità preservata e minore morte cellulare a 2 settimane (Mavrommatis et al., 2013) |
| Modello di ictus nel gerbillo | Peptide sintetico | Protezione dei neuroni vulnerabili dopo perdita temporanea del flusso sanguigno, indipendentemente dal recettore dell’IGF-1 (Dluzniewska et al., 2005) |
| Modello murino di SLA | Trasferimento genico di MGF nel muscolo della zampa, non iniezione del peptide | Migliore forza e sopravvivenza dei motoneuroni, superiore al trasferimento genico di IGF-1 (Riddoch-Contreras et al., 2009) |
Questi studi hanno utilizzato materiale di grado di ricerca o vettori genici, spesso introdotti direttamente nel tessuto bersaglio in condizioni controllate. Non dicono nulla sul fatto che un prodotto autoiniettato faccia crescere il muscolo o acceleri il recupero nelle persone.
5. L’MGF è approvato o legale?
Nessun prodotto a base di MGF è stato approvato per uso terapeutico, come osservano Esposito e colleghi, quindi non esiste alcuna versione con prescrizione, dose in scheda tecnica o via di somministrazione approvata. Una rassegna clinica del 2026 sui peptidi dell’asse GH e IGF-1 ha collocato il PEG-MGF nel livello di evidenza più basso, ossia in assenza di studi sull’uomo sottoposti a revisione paritaria (peer review), giudicando non dimostrate le affermazioni su un recupero più rapido o un miglioramento della composizione corporea (Dominikowski et al., 2026).
Nello sport, l’MGF è vietato dal 2005 (Thevis et al., 2014). La Lista WADA 2026 delle sostanze e metodi proibiti cita i «fattori di crescita meccanici (MGF)» nella sezione S2.3, fattori di crescita e modulatori dei fattori di crescita, proibiti sia in competizione sia fuori competizione. La stessa sezione comprende gli analoghi dell’IGF-1 come IGF-1 LR3 e IGF-1 DES.
I test esistono. L’MGF a lunghezza intera è risultato rilevabile a 0,25 ng/mL utilizzando metodi antidoping di routine adattati (Thevis et al., 2014), e un laboratorio ha descritto un marcatore in spettrometria di massa che distingue l’analogo ammidato dalla forma naturale (Esposito et al., 2012).
6. Quale dose di MGF è stata studiata e qual è la sua emivita?
Non esiste alcuna dose nell’uomo da riportare. Nessuno studio controllato ha somministrato MGF alle persone e non esiste alcuna scheda tecnica. Il valore di 500 ng/mL della replicazione del 2014 è una concentrazione in coltura cellulare, non una dose per una persona.
Nessuno studio ha misurato assorbimento, emivita o clearance di alcun peptide MGF nell’uomo, e non è stato possibile ricondurre a una fonte primaria i valori di emivita che circolano online. Il dato più vicino è un esperimento in provetta in cui una variante sequestrata di MGF con una sostituzione amminoacidica ha mostrato una «buona stabilità» nel plasma umano, tanto che gli autori prevedevano fosse rilevabile nelle urine (Cox et al., 2017). Ciò vale solo per quella variante e non costituisce un’emivita nell’uomo. La guida al monitoraggio dell’emivita spiega perché un’emivita richiede un prodotto, una via di somministrazione e una popolazione definiti.
7. Quali sono gli effetti collaterali e i rischi dell’MGF?
Nessuna frequenza misurata di effetti collaterali
In assenza di studi sull’uomo, non esistono frequenze misurate per alcun effetto avverso, né una quantità sicura stabilita o dati sulle interazioni. La rassegna del 2026 elenca gli effetti segnalati per il gruppo dei peptidi non regolamentati dell’asse GH e IGF-1 nel suo insieme, precisando che non esistono dati sull’uomo per il PEG-MGF stesso:
- glicemia bassa o alta
- ritenzione idrica
- dolori muscolari e articolari
- reazioni nel sito di iniezione
Interrogativi sul rischio oncologico
Tutti i riscontri relativi ai tumori sono osservazioni di laboratorio o su tessuti; nessuno dimostra che i prodotti a base di MGF causino il cancro. Armakolas e colleghi hanno riscontrato che la variante era espressa molto più fortemente nel carcinoma prostatico e nel tessuto precanceroso rispetto alla prostata normale, e il peptide E sintetico ha stimolato la crescita delle cellule di carcinoma prostatico senza bisogno dei recettori dell’IGF-1 o dell’insulina.
In 83 campioni chirurgici di carcinoma prostatico, il gruppo di Savvani ha associato livelli più elevati di IGF-1Ec a uno stadio più avanzato (p = 0,004) e, debolmente, a un punteggio di Gleason più alto (r = 0,247). Separatamente, l’MGF a lunghezza intera attiva il recettore dell’IGF-1, lo stesso bersaglio dell’IGF-1.
Che cosa contenevano le fiale sequestrate
| Analisi | Che cosa è stato trovato |
|---|---|
| Esposito et al., 2012 | Due prodotti del mercato nero contenevano un analogo dell’MGF con un’estremità ammidata |
| Cox et al., 2017 | Le fiale confiscate contenevano una variante dell’MGF con una sostituzione amminoacidica |
| Thevis et al., 2014 | Un prodotto di «MGF a lunghezza intera» era una proteina di 12.264,9 Da simile all’IGF-1Ec, priva di un residuo terminale e con una sostituzione |
Questi prodotti provengono al di fuori di qualsiasi filiera regolamentata, pertanto identità, quantità, purezza e sterilità non sono controllate.
8. L’MGF può aiutare contro la perdita muscolare durante l’uso di farmaci GLP-1?
Nessuno studio lo ha verificato. Perdere peso quasi con qualsiasi metodo comporta una certa perdita di massa magra, un argomento trattato nella guida su GLP-1 e perdita muscolare. La ricerca sull’MGF non affronta questo tema: gli studi sull’uomo hanno misurato l’MGF naturale dopo l’allenamento, e nessuno studio ha somministrato MGF a persone che assumono semaglutide, tirzepatide o qualsiasi altro farmaco GLP-1.
Non esistono inoltre dati sulle interazioni tra l’MGF e questi medicinali. Gli unici segnali sugli effetti collaterali disponibili sono segnalazioni a livello di classe provenienti dalla rassegna del 2026, che comprendono alterazioni della glicemia, un aspetto che vale la pena discutere con il medico prescrittore per chiunque segua anche un trattamento ipoglicemizzante.
Gli studi bioptici indicano una direzione diversa. Lo stimolo che ha aumentato in modo affidabile l’espressione di MGF nelle persone è stato l’esercizio contro resistenza o eccentrico, qualcosa che una persona può effettivamente pianificare e registrare.
9. Che cosa puoi effettivamente misurare o monitorare?
Nessun esame clinico di routine misura l’esposizione all’MGF o conferma che abbia raggiunto il muscolo. Le misurazioni bioptiche utilizzate nella ricerca non sono praticabili al di fuori di uno studio, e i test antidoping rilevano la presenza di un prodotto, non il suo effetto.
Gli esiti che si possono misurare sono quelli ordinari: la forza su esercizi ripetibili, la composizione corporea rilevata con un metodo costante, il peso corporeo e, per chi assume un farmaco GLP-1, lo schema delle dosi e gli effetti collaterali. Annota accanto a essi le variazioni dell’allenamento, l’apporto proteico, il sonno ed eventuali nuovi prodotti. Se più fattori cambiano contemporaneamente, un registro non può attribuire un risultato a uno solo di essi. La guida al monitoraggio dei peptidi illustra come mantenere queste registrazioni utili quando si parla con un medico.
10. Domande frequenti sull'MGF
Che cosa fa l'MGF?
Nell'organismo, la variante di splicing MGF si attiva nel muscolo dopo un carico o un danno ed è stato ipotizzato che attivi le cellule staminali muscolari. Se il peptide sintetico venduto come MGF produca questo effetto è oggetto di controversia: i primi studi cellulari hanno riportato degli effetti, ma una replicazione indipendente dell'industria non ne ha trovato alcuno.
L'MGF è legale?
L'MGF non è mai stato approvato come medicinale, quindi non esiste alcun prodotto con obbligo di prescrizione. L'Agenzia mondiale antidoping (WADA) inserisce i fattori di crescita meccanici (mechano growth factors) nella sezione S2.3 e li vieta sia in competizione sia fuori competizione, avendoli proibiti fin dal 2005.
L'MGF fa crescere il muscolo nell'uomo?
Non è stato verificato. Non è stato pubblicato alcuno studio sull'uomo randomizzato o controllato sull'MGF. I dati sull'uomo misurano l'mRNA dell'MGF prodotto dall'organismo stesso dopo l'esercizio fisico, non l'effetto dell'iniezione di un peptide sintetico.
Quali sono gli effetti collaterali dell'MGF?
Nessuno studio sull'uomo li ha misurati. Una rassegna del 2026 elenca ipoglicemia o iperglicemia, ritenzione idrica, dolori muscolari e articolari e reazioni nel sito di iniezione per la classe dei peptidi non regolamentati dell'asse GH e IGF-1, precisando che non esistono dati sull'uomo specifici per il PEG-MGF.
Quanto tempo rimane l'MGF nel tuo organismo?
Non è noto. Nessuno studio ha misurato l'emivita o l'eliminazione di alcun peptide MGF nelle persone. Uno studio in provetta ha riscontrato che una variante sequestrata di MGF era piuttosto stabile nel plasma umano, il che non equivale a un'emivita nell'uomo.
Qual è la differenza tra MGF e PEG-MGF?
Il PEG-MGF è il peptide MGF legato al polietilenglicole e commercializzato come a più lunga durata d'azione. Nessuna delle due forme ha studi pubblicati sull'uomo, e una rassegna del 2026 ha collocato il PEG-MGF nel livello di evidenza più basso.
L'MGF si può usare con semaglutide o tirzepatide?
Nessuno studio ha combinato l'MGF con alcun farmaco GLP-1 e non esistono dati sulle interazioni. Non è stato dimostrato che l'MGF preservi il muscolo durante la perdita di peso, quindi non può essere presentato come una soluzione per la perdita di massa magra con questi farmaci.
L'MGF può essere rilevato in un test antidoping?
Sì. I laboratori antidoping hanno pubblicato metodi di spettrometria di massa per gli analoghi dell'MGF, e l'MGF a lunghezza intera è risultato rilevabile a 0,25 ng/mL con test di routine adattati.
11. Fonti
Fonti utilizzate per questo articolo
- Yang et al. (1996): clonazione di un'isoforma di IGF-1 espressa nel muscolo sottoposto a stiramento
- Matheny et al. (2010): minirassegna che mette in discussione il concetto di fattore di crescita meccanico (MGF)
- Hill e Goldspink (2003): IGF-1 splicing and satellite cell activation after muscle damage in rodents
- Yang e Goldspink (2002): MGF E peptide and mature IGF-1 in myoblast proliferation
- Vassilakos et al. (2017): peptide E Ec/Eb rilevato nei tessuti e dopo danno muscolare nell'uomo
- Hameed et al. (2003): varianti di splicing di IGF-1 nel muscolo giovane e anziano dopo esercizio contro resistenza
- Hameed et al. (2004): ormone della crescita, allenamento contro resistenza e mRNA di IGF-1 in uomini anziani
- Hameed et al. (2008): pedalata eccentrica e varianti di splicing di IGF-1 in persone giovani e anziane
- Owino et al. (2001): perdita legata all'età della risposta dell'MGF al sovraccarico nei ratti
- Kandalla et al. (2011): peptide E dell'MGF e cellule progenitrici muscolari umane a diverse età
- Fornaro et al. (2014): il peptide MGF non mostra effetti apparenti su mioblasti o cellule staminali muscolari
- Janssen et al. (2016): MGF a lunghezza intera rispetto a MGF sintetico sul recettore dell'IGF-1
- Carpenter et al. (2008): peptide MGF e funzione cardiaca dopo infarto nelle pecore
- Mavrommatis et al. (2013): dominio E dell'MGF e funzione cardiaca dopo infarto nei topi
- Dluzniewska et al. (2005): peptide MGF e neuroprotezione nell'ischemia cerebrale del gerbillo
- Riddoch-Contreras et al. (2009): trasferimento genico di MGF in topi SOD1 modello di SLA
- Armakolas et al. (2010): espressione di IGF-1Ec e attività del peptide E nel tumore della prostata
- Savvani et al. (2013): espressione di IGF-1Ec e stadio del tumore della prostata
- Esposito et al. (2012): analogo amidato dell'MGF in prodotti del mercato nero
- Cox et al. (2017): rilevamento e metabolismo in vitro di BPC 157 e MGF R23H sequestrati
- Thevis et al. (2014): caratterizzazione mediante spettrometria di massa dell'MGF a lunghezza intera per i controlli antidoping
- Dominikowski et al. (2026): rassegna sui peptidi potenziatori della prestazione che agiscono sull'asse GH-IGF-1
- Agenzia mondiale antidoping (WADA): Lista delle sostanze e metodi proibiti 2026