Nombres de compuestos

¿Qué es el MGF?

El MGF, siglas en inglés de mechano growth factor (factor de crecimiento mecánico), es una versión del producto del gen del IGF-1 que el músculo fabrica tras el estiramiento, la sobrecarga o una lesión, y el mismo nombre se usa para un péptido corto fabricado en laboratorio que se vende por internet. Nunca se ha aprobado como medicamento y no tiene ensayos publicados en humanos. El dato más importante de la evidencia es negativo: cuando dos compañías farmacéuticas intentaron reproducir los primeros hallazgos sobre células madre musculares, el péptido sintético no tuvo ningún efecto.

Requiere supervisión médica:Peptide Tracker sirve para el registro privado, recordatorios, control de inventario e información. No es consejo médico, ni instrucciones de dosificación, ni orientación para prescribir, ni un diagnóstico, ni sustituye a un profesional sanitario cualificado.

Puntos clave

  • MGF es el nombre de la variante de splicing IGF-1Ec en humanos (IGF-1Eb en roedores) y también de un péptido sintético corto diseñado a partir del extremo de su cola.
  • Las biopsias musculares en humanos muestran que la variante natural aumenta tras un ejercicio intenso o que daña el músculo, a veces menos en adultos mayores. Eso no demuestra que un péptido inyectado desarrolle músculo.
  • Una replicación de 2014 realizada en dos compañías farmacéuticas halló que el péptido sintético no modificaba el crecimiento de las células madre musculares, y un ensayo de laboratorio de 2016 halló que no activaba el receptor de IGF-1.
  • No se ha publicado ningún ensayo controlado en humanos con ningún producto de MGF, así que no hay una dosis estudiada, una vida media ni una tasa de efectos secundarios.
  • Los laboratorios antidopaje han encontrado formas de MGF amidadas, sustituidas y de longitud completa en productos incautados, y la WADA prohíbe los MGF desde 2005.

El MGF despierta el interés de personas preocupadas por perder músculo, también durante la pérdida de peso con medicamentos GLP-1. La biología que lo respalda es real, ya que el ejercicio sí activa la variante en el músculo humano. El salto de esa observación a un producto inyectable es donde la evidencia se detiene.

El MGF de un vistazo Lo que debes saber
Otros nombres Mechano growth factor (factor de crecimiento mecánico); IGF-1Ec (variante de splicing humana); IGF-1Eb (variante de splicing en roedores)
Clase Péptido derivado de una forma del gen del IGF-1 producida por splicing alternativo
Qué suelen contener los productos Una copia sintética de los últimos 24 aminoácidos de la cola Ec humana, o una versión modificada o de longitud completa
Situación en EE. UU. No aprobado para ningún uso terapéutico; sin dosis ni vía de administración en ficha técnica
Situación ante la WADA Prohibido en todo momento en la sección S2.3 desde 2005
Vía de administración Ninguna vía aprobada; los estudios en animales a menudo lo administraron directamente en el tejido diana o mediante transferencia génica
Vida media No establecida; no existe ningún estudio farmacocinético en humanos
Principal laguna de evidencia Ningún ensayo controlado en humanos y una replicación independiente fallida del hallazgo celular clave

El gen del IGF-1 puede leerse de más de una manera, un proceso llamado splicing alternativo. Todas las versiones dan lugar a la misma hormona IGF-1 madura, pero cada una añade una cola distinta, el dominio E, que normalmente se recorta. La forma principal es IGF-1Ea. La variante llamada MGF incluye un tramo adicional de código genético del exón 5, que desplaza el marco de lectura y produce una cola de composición distinta, según la revisión de Matheny y sus colegas de 2010.

El grupo de Geoffrey Goldspink en Londres clonó la variante por primera vez en 1996 a partir de músculo de conejo al que se hizo crecer mediante estiramiento activo. Yang y sus colegas la encontraron con facilidad en músculo estirado o ejercitado, pero apenas en músculo en reposo. El segmento insertado mide 49 pares de bases en humanos y 52 en roedores, como señala el equipo de Kandalla.

Por qué «MGF» puede referirse a varias moléculas distintas

Una sola etiqueta abarca moléculas que se comportan de forma diferente. No se puede dar por hecho que la investigación sobre una se aplique a otra.

Forma Qué es Base de evidencia
ARNm de IGF-1Ec / IGF-1Eb El mensaje genético de la variante, medido en tejido Biopsias humanas y muestras animales
Péptido E Ec / Eb La cola natural liberada del precursor del IGF-1 Hallado en tejidos humanos y de roedores (estudio de 2017)
Péptido MGF sintético Copia de laboratorio de los últimos 24 aminoácidos de la cola Ec humana (25 en roedores) Estudios en células y en animales
Análogos modificados del MGF MGF sintético con un extremo amidado o un aminoácido sustituido Análisis antidopaje de productos incautados
MGF de longitud completa Una proteína de unos 12,3 kDa muy similar a IGF-1Ec, que incluye la porción de IGF-1 Análisis antidopaje; ensayos de receptor
PEG-MGF Péptido MGF unido a polietilenglicol y vendido como de acción más prolongada Sin estudios en humanos

El estudio de receptores de Janssen y sus colegas de 2016 muestra por qué esto importa. El MGF de longitud completa contiene la hormona IGF-1 y actúa sobre el receptor de IGF-1, mientras que el péptido corto no. La guía general sobre péptidos explica por qué la molécula exacta importa más que el nombre de un producto.

El modelo original proponía una secuencia de reparación en dos pasos. En ratas, Hill y Goldspink describieron que la variante MGF aumenta bruscamente poco después del daño muscular y se desvanece en cuestión de días. Se pensaba que ese pulso temprano despertaba las células satélite, las células madre que se dividen y se fusionan con las fibras dañadas. Después, el splicing se desplaza hacia IGF-1Ea, que aporta IGF-1 maduro para apoyar la síntesis de proteínas.

Los primeros trabajos en células sugerían que la cola tenía una acción propia. En una línea celular muscular de ratón, Yang y Goldspink observaron que el péptido sintético del dominio E aumentaba la división celular y retrasaba la maduración en fibras, incluso con el receptor de IGF-1 bloqueado.

¿Existe en la naturaleza el péptido que se vende?

La revisión de 2010 en Endocrinology planteó tres objeciones. No se había aislado de ningún tejido ni líquido un péptido de 24 aminoácidos que coincidiera con el producto sintético. No se conoce ninguna enzima que corte el precursor en el punto adecuado para liberarlo. Y nunca se había demostrado que el ARNm de MGF en el músculo se acercara a los niveles de IGF-1Ea, ni siquiera al inicio de la reparación (Matheny et al., 2010).

Trabajos posteriores respondieron en parte al primer punto. Vassilakos y sus colegas detectaron el péptido E Ec, más largo, en músculo, hígado y corazón humanos y de roedores, y en personas sus niveles cambiaron durante la regeneración tras un ejercicio que dañaba el músculo. Eso respalda la existencia de un péptido E natural, no del fragmento corto específico que se vende por internet.

Los datos más sólidos en humanos proceden de biopsias musculares que miden el ARNm de MGF propio del cuerpo. Muestran que la variante responde a la carga y al daño.

Estudio Participantes Estímulo Resultado
Hameed et al., 2003 8 jóvenes (25–36 años), 7 mayores (70–82 años) 10 series de 6 extensiones de rodilla con una sola pierna al 80 % de 1RM (una repetición máxima); biopsia 2,5 h después El ARNm de MGF aumentó en los jóvenes, pero no en los mayores; IGF-1Ea sin cambios; MGF en reposo ≈ 100 veces inferior a IGF-1Ea
Hameed et al., 2004 Hombres mayores, edad media de 74 años Entrenamiento de fuerza, inyecciones de GH o ambos Entrenamiento durante 5 semanas: +163 %; entrenamiento más GH: +456 %; GH sola: sin cambios a las 5 semanas, +80 % a las 12 semanas
Hameed et al., 2008 9 jóvenes (20–27 años), 8 mayores (67–75 años) 60 minutos de ciclismo excéntrico El ARNm de MGF aumentó en ambos grupos de edad; IGF-1Ea sin cambios
Vassilakos et al., 2017 Músculo humano tras ejercicio que daña el músculo Daño muscular inducido por el ejercicio El péptido E Ec estaba presente y cambió durante la regeneración

En ratas también se observó una respuesta atenuada con la edad: Owino y sus colegas relacionaron la reacción más débil de los animales mayores a la sobrecarga con una expresión de MGF mucho menor. Por eso el MGF se menciona en el contexto de la pérdida muscular asociada a la edad.

El estudio de 2004 utilizó hormona de crecimiento recombinante, un medicamento de venta con receta, no MGF. En ninguno de estos estudios se administró MGF sintético a nadie. Muestran que el entrenamiento cambia el splicing propio del cuerpo; no pueden demostrar que añadir un péptido de un vial cumpla la misma función.

Estudios en células

Estudio Modelo Hallazgo
Yang y Goldspink, 2002 Línea de mioblastos de ratón El péptido aumentó la proliferación y ralentizó la diferenciación, con independencia del receptor de IGF-1
Kandalla et al., 2011 Células madre musculares humanas de donantes de varias edades Prolongó la vida proliferativa de las células de donantes recién nacidos y adultos jóvenes, no de adultos mayores
Fornaro et al., 2014 Mioblastos de ratón y humanos, células madre primarias de ratón, células cardíacas Hasta 500 ng/mL no tuvieron efecto sobre la proliferación ni la diferenciación; el péptido nativo y el estabilizado no desencadenaron señalización en células cardíacas, mientras que el IGF-1 maduro y el IGF-1Eb de longitud completa sí aumentaron la proliferación
Janssen et al., 2016 Ensayos de receptor en células El MGF humano sintético y un análogo estabilizado no activaron los receptores de IGF-1 ni de insulina; el MGF de longitud completa sí

El artículo de 2014 es el de mayor peso porque se diseñó como replicación y se realizó en dos compañías farmacéuticas, entre ellas Novartis. Sus autores escribieron que sus hallazgos ponen «en duda» un papel fisiológico del péptido (Fornaro et al., 2014).

En los ensayos de 2016, el MGF de longitud completa llegó a alcanzar aproximadamente la misma activación máxima del receptor de IGF-1 que el IGF-1, pero necesitó una concentración más alta. Su CE50, la concentración que produce la mitad del efecto máximo, fue de 7,83 nmol/L (IC del 95 %: 4,87–12,58) frente a 0,86 nmol/L (IC del 95 %: 0,69–1,07) para el IGF-1. En la práctica, el MGF de longitud completa actúa como un IGF-1 más débil, no como el péptido corto.

Estudios en animales

Varios experimentos en animales, en su mayoría de grupos que desarrollaron el concepto de MGF, describieron efectos protectores. Ninguno ha dado lugar a un ensayo en humanos.

Modelo Intervención Resultado descrito
Infarto de miocardio en ovejas Péptido del dominio E del MGF 35 % menos de músculo cardíaco comprometido y mejor conservación de la función a los 8 días (Carpenter et al., 2008)
Infarto de miocardio en ratones Análogo sintético del dominio E en el momento del infarto Contractilidad conservada y menos muerte celular a las 2 semanas (Mavrommatis et al., 2013)
Modelo de accidente cerebrovascular en jerbos Péptido sintético Protegió neuronas vulnerables tras una interrupción temporal del flujo sanguíneo, con independencia del receptor de IGF-1 (Dluzniewska et al., 2005)
Modelo murino de ELA Transferencia génica de MGF al músculo de la pata, no inyección de péptido Más fuerza y mayor supervivencia de las motoneuronas, superior a la transferencia génica de IGF-1 (Riddoch-Contreras et al., 2009)

Estos estudios usaron material de grado de investigación o vectores génicos, a menudo colocados directamente en el tejido diana en condiciones controladas. No dicen nada sobre si un producto autoinyectado hace crecer el músculo o acelera la recuperación en personas.

No hay ninguna dosis en humanos de la que informar. Ningún ensayo controlado ha administrado MGF a personas, y no existe ficha técnica. La cifra de 500 ng/mL de la replicación de 2014 es una concentración en cultivo celular, no una dosis para una persona.

Ningún estudio ha medido la absorción, la vida media ni el aclaramiento de ningún péptido MGF en humanos, y las cifras de vida media que circulan por internet no se pudieron rastrear hasta una fuente primaria. El dato más cercano es un experimento in vitro en el que una variante de MGF incautada, con un aminoácido sustituido, mostró «buena estabilidad» en plasma humano, y los autores esperaban que fuera detectable en orina (Cox et al., 2017). Eso solo se aplica a esa variante y no es una vida media en humanos. La guía sobre el seguimiento de la vida media explica por qué una vida media requiere un producto, una vía de administración y una población definidos.

Sin tasas de efectos secundarios medidas

Sin ensayos en humanos, no hay una frecuencia medida de ningún efecto adverso, ni una cantidad segura establecida, ni datos de interacciones. La revisión de 2026 enumera los efectos descritos para los péptidos no regulados del eje GH/IGF-1 como grupo, y afirma a la vez que no existen datos en humanos sobre el PEG-MGF en sí:

  • azúcar en sangre bajo o alto
  • retención de líquidos
  • dolor muscular y articular
  • reacciones en el lugar de inyección

Dudas sobre el cáncer

Todos los hallazgos relacionados con el cáncer son observaciones de laboratorio o en tejidos; ninguno demuestra que los productos de MGF causen cáncer. Armakolas y sus colegas encontraron la variante mucho más expresada en el cáncer de próstata y en el tejido precanceroso que en la próstata normal, y el péptido E sintético estimuló el crecimiento de células de cáncer de próstata sin necesitar los receptores de IGF-1 ni de insulina.

En 83 piezas quirúrgicas de cáncer de próstata, el grupo de Savvani relacionó un IGF-1Ec más alto con un estadio más avanzado (p = 0,004) y, de forma débil, con una puntuación de Gleason más alta (r = 0,247). Por otra parte, el MGF de longitud completa activa el receptor de IGF-1, la diana del propio IGF-1.

Qué contenían los viales incautados

Análisis Qué se encontró
Esposito et al., 2012 Dos productos del mercado negro contenían un análogo del MGF con un extremo amidado
Cox et al., 2017 Los viales confiscados contenían una variante de MGF con un aminoácido sustituido
Thevis et al., 2014 Un producto de «MGF de longitud completa» era una proteína de 12 264,9 Da cercana a IGF-1Ec, a la que le faltaba un residuo terminal y que presentaba una sustitución

Estos productos proceden de fuera de cualquier cadena de suministro regulada, así que su identidad, cantidad, pureza y esterilidad no están controladas.

Ningún estudio lo ha probado. Perder peso por casi cualquier vía incluye cierta pérdida de masa magra, un tema que se trata en la guía sobre GLP-1 y pérdida muscular. La investigación sobre el MGF no aborda esta cuestión: los estudios en humanos midieron el MGF natural después del entrenamiento, y ningún ensayo ha administrado MGF a personas que toman semaglutida, tirzepatida u otro fármaco GLP-1.

Tampoco hay datos de interacciones entre el MGF y estos medicamentos. Las únicas señales de efectos secundarios disponibles son descripciones a nivel de clase de la revisión de 2026, que incluyen cambios en el azúcar en sangre, algo que conviene comentar con quien prescribe el tratamiento si también se toma una terapia para bajar la glucosa.

Los estudios de biopsia apuntan en otra dirección. El estímulo que aumentó de forma fiable la expresión de MGF en personas fue el ejercicio de fuerza o excéntrico, algo que una persona sí puede planificar y registrar.

Ninguna prueba clínica de rutina mide la exposición al MGF ni confirma que haya llegado al músculo. Las mediciones por biopsia que se usan en investigación no son prácticas fuera de un estudio, y los análisis antidopaje detectan la presencia de un producto, no su efecto.

Los resultados que sí se pueden medir son los habituales: la fuerza en ejercicios repetibles, la composición corporal con un método constante, el peso corporal y, si tomas un medicamento GLP-1, el calendario de dosis y los efectos secundarios. Registra junto a ellos los cambios en el entrenamiento, la ingesta de proteínas, el sueño y cualquier producto nuevo. Si cambian varias cosas a la vez, un registro no puede atribuir un resultado a una sola de ellas. La guía de seguimiento de péptidos explica cómo mantener esos registros útiles cuando hables con un profesional sanitario.

  • ¿Qué hace el MGF?

    En el cuerpo, la variante de splicing MGF se activa en el músculo tras la carga o el daño, y se propuso que activaba las células madre musculares. Que el péptido sintético vendido como MGF haga lo mismo está en disputa: los primeros estudios en células describieron efectos, pero una replicación independiente en la industria no encontró ninguno.

  • ¿Es legal el MGF?

    El MGF nunca se ha aprobado como medicamento, así que no existe ningún producto de venta con receta. La WADA incluye los factores de crecimiento mecánico en la sección S2.3 y los prohíbe en competición y fuera de ella; están prohibidos desde 2005.

  • ¿El MGF desarrolla músculo en humanos?

    Esto no se ha probado. No se ha publicado ningún ensayo aleatorizado ni controlado del MGF en humanos. Los datos en humanos miden el ARNm de MGF propio del cuerpo después del ejercicio, no el efecto de inyectarse un péptido sintético.

  • ¿Qué efectos secundarios tiene el MGF?

    Ningún ensayo en humanos los ha medido. Una revisión de 2026 enumera azúcar en sangre bajo o alto, retención de líquidos, dolor muscular y articular y reacciones en el lugar de inyección para los péptidos no regulados del eje GH/IGF-1 como clase, y señala a la vez que no existen datos en humanos específicamente sobre el PEG-MGF.

  • ¿Cuánto tiempo permanece el MGF en el organismo?

    Se desconoce. Ningún estudio ha medido la vida media ni la eliminación de ningún péptido MGF en personas. Un estudio in vitro halló que una variante de MGF incautada era bastante estable en plasma humano, lo cual no equivale a una vida media en humanos.

  • ¿Cuál es la diferencia entre el MGF y el PEG-MGF?

    El PEG-MGF es el péptido MGF unido a polietilenglicol y comercializado como de acción más prolongada. Ninguna de las dos formas tiene ensayos publicados en humanos, y una revisión de 2026 situó el PEG-MGF en su nivel de evidencia más bajo.

  • ¿Se puede usar el MGF con semaglutida o tirzepatida?

    Ningún estudio ha combinado el MGF con ningún medicamento GLP-1, y no hay datos de interacciones. No se ha demostrado que el MGF conserve el músculo durante la pérdida de peso, así que no puede presentarse como solución para la pérdida de masa magra con estos fármacos.

  • ¿Se puede detectar el MGF en un control antidopaje?

    Sí. Los laboratorios antidopaje han publicado métodos de espectrometría de masas para análogos del MGF, y el MGF de longitud completa fue detectable a 0,25 ng/mL con pruebas de rutina adaptadas.

Referencias utilizadas en este artículo