MGF란 무엇인가요?
게시일 2026년 10월 15일 · 업데이트 2026년 10월 21일 · 11분 읽기
기계적 성장 인자(mechano growth factor)의 약자인 MGF는 근육이 신장, 과부하 또는 손상 후에 만들어내는 IGF-1 유전자 산물의 한 형태이며, 온라인에서 판매되는 실험실 제조 짧은 펩타이드에도 동일한 이름이 사용됩니다. 의약품으로 승인된 적이 없으며 출판된 인체 임상시험도 없습니다. 가장 중요한 근거 포인트는 부정적인 결과입니다. 두 제약회사가 초기 근육 줄기세포 연구 결과를 재현하려 했을 때, 합성 펩타이드는 아무런 효과도 보이지 않았습니다.
핵심 요약
- MGF는 인체의 IGF-1Ec 스플라이스 변이체(설치류에서는 IGF-1Eb)를 부르는 이름이자, 그 꼬리 끝부분을 모델로 한 짧은 합성 펩타이드를 부르는 이름이기도 합니다.
- 인체 근육 생검 결과, 고강도 운동이나 근육 손상 후 자연 변이체가 증가하며 고령자에서는 증가폭이 더 작을 때가 있습니다. 그러나 이것이 주사된 펩타이드가 근육을 키운다는 것을 보여주지는 않습니다.
- 두 제약회사에서 실시한 2014년 재현 실험에서는 합성 펩타이드가 근육 줄기세포 성장을 변화시키지 못했으며, 2016년 분석에서도 IGF-1 수용체를 활성화하지 못했습니다.
- 어떠한 MGF 제품에 대해서도 출판된 대조 인체 임상시험이 없으므로, 연구된 용량, 반감기 또는 부작용 발생률이 존재하지 않습니다.
- 반도핑 실험실들은 압수된 제품에서 아미드화 형태, 치환 형태 및 전장(full-length) MGF 형태를 발견했으며, 세계반도핑기구(WADA)는 2005년부터 MGF를 금지해 왔습니다.
MGF는 GLP-1 의약품을 통한 체중 감량 중 근손실을 우려하는 사람들을 포함해 근육 감소를 걱정하는 사람들의 관심을 끕니다. 운동이 실제로 인체 근육에서 해당 변이체를 활성화하기 때문에 그 이면의 생물학 자체는 실재합니다. 그러나 그 관찰 결과에서 주사제 제품으로 건너뛰는 지점에서 근거가 끊어집니다.
| MGF 한눈에 보기 | 알아두어야 할 점 |
|---|---|
| 다른 명칭 | 기계적 성장 인자(Mechano growth factor); IGF-1Ec(인간 스플라이스 변이체); IGF-1Eb(설치류 스플라이스 변이체) |
| 분류 | IGF-1 유전자의 선택적 스플라이싱 형태에서 유래한 펩타이드 |
| 제품의 일반적인 함유 성분 | 인간 Ec 꼬리의 마지막 24개 아미노산의 합성 복제물, 또는 변형되거나 전장(full-length)인 형태 |
| 미국 내 현황 | 어떠한 치료 용도로도 승인되지 않음; 허가된 용량이나 투여 경로 없음 |
| WADA 현황 | 2005년부터 S2.3 항목에 따라 상시 금지 |
| 투여 경로 | 승인된 경로 없음; 동물 연구에서는 표적 조직에 직접 투여하거나 유전자 전달 방식을 주로 사용함 |
| 반감기 | 확립되지 않음; 인체 약동학 연구가 존재하지 않음 |
| 주요 근거 공백 | 대조 인체 임상시험이 없으며, 핵심 세포 연구 결과의 독립적 재현에 실패함 |
1. MGF란 무엇이며, 그 이름은 어디에서 유래했나요?
IGF-1 유전자는 한 가지 이상의 방식으로 읽힐 수 있는데, 이 과정을 선택적 스플라이싱(alternative splicing)이라고 합니다. 모든 버전이 동일한 성숙 IGF-1 호르몬을 만들어내지만, 각각은 보통 잘려 나가는 서로 다른 꼬리(E-도메인)를 부착합니다. 주요 형태는 IGF-1Ea입니다. Matheny 연구진의 2010년 리뷰에 따르면, MGF라고 명명된 변이체는 엑손 5(exon 5)에서 유래한 추가 유전 암호 구간을 포함하며, 이것이 리딩 프레임(reading frame)을 이동시켜 다른 구성을 가진 꼬리를 만들어냅니다.
제프리 골드스핑크(Geoffrey Goldspink)가 이끄는 런던 연구팀은 1996년 능동적 신장을 통해 성장하도록 유도한 토끼 근육에서 이 변이체를 처음 클로닝했습니다. Yang 연구진은 신장되거나 운동한 근육에서는 이를 쉽게 발견했지만 휴식 상태의 근육에서는 거의 발견하지 못했습니다. Kandalla 연구팀이 언급했듯이, 삽입된 구간은 인간에서는 49개 염기쌍, 설치류에서는 52개 염기쌍 길이입니다.
왜 “MGF”가 여러 다른 분자를 의미할 수 있는가
하나의 라벨이 서로 다르게 작용하는 여러 분자를 포괄합니다. 어느 한 분자에 대한 연구가 다른 분자에도 그대로 적용된다고 가정할 수 없습니다.
| 형태 | 설명 | 근거 기반 |
|---|---|---|
| IGF-1Ec / IGF-1Eb mRNA | 조직에서 측정되는 변이체의 유전 메시지 | 인체 생검 및 동물 표본 |
| Ec / Eb E-펩타이드 | IGF-1 전구체에서 방출되는 자연 상태의 꼬리 | 인체 및 설치류 조직에서 발견됨 (2017년 연구) |
| 합성 MGF 펩타이드 | 인간 Ec 꼬리의 마지막 24개 아미노산(설치류는 25개)의 실험실 복제물 | 세포 및 동물 연구 |
| 변형 MGF 유사체 | 말단이 아미드화되었거나 아미노산 하나가 치환된 합성 MGF | 압수된 제품에 대한 반도핑 분석 |
| 전장(Full-length) MGF | IGF-1 부분을 포함하여 IGF-1Ec와 밀접하게 관련된 약 12.3 kDa의 단백질 | 반도핑 분석; 수용체 분석 |
| PEG-MGF | 폴리에틸렌 글리콜이 결합되어 더 오래 지속되는 것으로 판매되는 MGF 펩타이드 | 인체 연구 없음 |
Janssen 연구진의 2016년 수용체 연구는 왜 이것이 중요한지 보여줍니다. 전장 MGF는 IGF-1 호르몬을 포함하고 있어 IGF-1 수용체에 작용하는 반면, 짧은 펩타이드는 그렇지 않습니다. 일반 펩타이드 가이드는 왜 제품명보다 정확한 분자 구조가 더 중요한지 설명합니다.
2. MGF는 어떤 원리로 작용한다고 알려져 있나요?
원래의 모델은 두 단계의 복구 과정을 제안했습니다. 쥐를 대상으로 한 연구에서 Hill과 Goldspink는 근육 손상 직후 MGF 변이체가 급증했다가 며칠 내에 사라진다고 보고했습니다. 그 초기 파동이 분열하여 손상된 근섬유와 융합하는 줄기세포인 위성세포(satellite cell)를 깨우는 것으로 여겨졌습니다. 그런 다음 스플라이싱이 IGF-1Ea 쪽으로 전환되어 단백질 합성을 뒷받침하는 성숙 IGF-1을 공급한다는 것입니다.
초기 세포 연구는 그 꼬리 부분이 독자적인 작용을 한다고 시사했습니다. 생쥐 근육 세포주에서 Yang과 Goldspink는 IGF-1 수용체가 차단된 상태에서도 합성 E-도메인 펩타이드가 세포 분열을 촉진하고 근섬유로의 성숙을 지연시킨다는 것을 발견했습니다.
판매되는 펩타이드가 자연계에 존재하나요?
2010년 학술지 Endocrinology의 리뷰는 세 가지 반론을 제기했습니다. 합성 제품과 일치하는 24개 아미노산 펩타이드가 어떠한 조직이나 체액에서도 분리된 적이 없었습니다. 전구체를 정확한 위치에서 잘라 이를 방출시키는 것으로 알려진 효소도 없었습니다. 그리고 근육 내 MGF mRNA는 복구 초기 단계에서조차 IGF-1Ea 수준에 근접하는 것으로 나타난 적이 없었습니다(Matheny et al., 2010).
후속 연구가 첫 번째 지적에 부분적으로 답했습니다. Vassilakos 연구진은 인체와 설치류의 근육, 간, 심장에서 더 긴 형태인 Ec E-펩타이드를 검출했으며, 사람에서 손상을 유발하는 운동 후 재생 과정 동안 그 수치가 변화했습니다. 이는 자연 상태의 E-펩타이드의 존재를 뒷받침하지만, 온라인에서 판매되는 특정한 짧은 단편을 뒷받침하는 것은 아닙니다.
3. 운동을 하면 MGF에 어떤 일이 일어나나요?
가장 확실한 인체 데이터는 신체가 자체 생성하는 MGF mRNA를 측정한 근육 생검에서 나옵니다. 이 결과들은 해당 변이체가 부하와 손상에 반응한다는 것을 보여줍니다.
| 연구 | 참가자 | 자극 | 결과 |
|---|---|---|---|
| Hameed 외, 2003 | 젊은 층 8명(25–36세), 고령층 7명(70–82세) | 1RM의 80%로 한쪽 다리 레그 익스텐션 6회씩 10세트; 2.5시간 후 생검 | 젊은 성인에서는 MGF mRNA가 증가했으나 고령 성인에서는 증가하지 않음; IGF-1Ea는 변화 없음; 휴식 시 MGF ≈ IGF-1Ea보다 100배 낮음 |
| Hameed 외, 2004 | 고령 남성, 평균 연령 74세 | 저항성 훈련, GH 주사 또는 두 가지 병행 | 5주간 훈련: +163%; 훈련 및 GH 병행: +456%; GH 단독: 5주차 변화 없음, 12주차 +80% |
| Hameed 외, 2008 | 젊은 층 9명(20–27세), 고령층 8명(67–75세) | 60분간의 신장성(eccentric) 사이클링 | 두 연령대 모두에서 MGF mRNA 증가; IGF-1Ea는 변화 없음 |
| Vassilakos 외, 2017 | 손상 유발 운동 후의 인체 근육 | 운동 유발 근육 손상 | Ec E-펩타이드가 존재했으며 재생 과정 동안 변화함 |
연령에 따른 반응 둔화는 쥐에서도 나타났습니다. Owino 연구진은 과부하에 대한 고령 동물의 더 약한 반응을 훨씬 낮은 MGF 발현과 연결 지었습니다. 이것이 노화 관련 근손실 맥락에서 MGF가 논의되는 이유입니다.
2004년 연구는 MGF가 아니라 전문의약품인 재조합 성장호르몬을 사용했습니다. 이 연구들 중 어느 것도 사람에게 합성 MGF를 투여하지 않았습니다. 이들은 훈련이 신체 고유의 스플라이싱을 변화시킨다는 것을 보여줄 뿐, 바이알에서 꺼낸 펩타이드를 추가하는 것이 같은 역할을 한다는 것을 보여줄 수는 없습니다.
4. 세포 및 동물 연구 결과는 재현되었나요?
세포 연구
| 연구 | 모델 | 결과 |
|---|---|---|
| Yang 및 Goldspink, 2002 | 생쥐 근아세포주 | 펩타이드가 IGF-1 수용체와 무관하게 증식을 증가시키고 분화를 늦춤 |
| Kandalla 외, 2011 | 여러 연령대 기증자의 인간 근육 줄기세포 | 고령 성인이 아닌 신생아 및 젊은 성인 기증자의 세포에서 증식 수명을 연장함 |
| Fornaro 외, 2014 | 생쥐 및 인간 근아세포, 일차 생쥐 줄기세포, 심장 세포 | 최대 500 ng/mL까지 증식이나 분화에 아무런 영향이 없었음; 자연형 및 안정화 펩타이드는 심장 세포 신호 전달을 유도하지 못한 반면, 성숙 IGF-1과 전장 IGF-1Eb는 증식을 증가시킴 |
| Janssen 외, 2016 | 세포 기반 수용체 분석 | 합성 인간 MGF와 안정화 유사체는 IGF-1이나 인슐린 수용체를 활성화하지 못함; 전장 MGF는 활성화함 |
2014년 논문은 노바티스(Novartis)를 포함한 두 제약회사에서 수행된 재현 연구로 설계되었기 때문에 가장 큰 비중을 가집니다. 저자들은 자신들의 발견이 해당 펩타이드의 생리학적 역할에 “의문을 제기한다”고 적었습니다(Fornaro et al., 2014).
2016년 분석에서 전장 MGF는 결국 IGF-1과 거의 동일한 최대 IGF-1 수용체 활성화에 도달했지만 더 높은 농도가 필요했습니다. 최대 효과의 절반을 내는 농도인 EC50은 전장 MGF가 7.83 nmol/L(95% CI 4.87–12.58)였던 반면 IGF-1은 0.86 nmol/L(95% CI 0.69–1.07)였습니다. 실제로 전장 MGF는 짧은 펩타이드가 아니라 더 약한 IGF-1처럼 작용합니다.
동물 연구
주로 MGF 개념을 개발한 연구 그룹들에서 수행한 여러 동물 실험들은 보호 효과를 보고했습니다. 그러나 그중 어느 것도 인체 임상시험으로 이어지지 않았습니다.
| 모델 | 중재 | 보고된 결과 |
|---|---|---|
| 양 심근경색 | MGF E-도메인 펩타이드 | 8일 후 손상된 심근이 35% 감소하고 기능이 더 잘 보존됨 (Carpenter et al., 2008) |
| 생쥐 심근경색 | 경색 시점에 합성 E-도메인 유사체 투여 | 2주차에 수축력 보존 및 세포 사멸 감소 (Mavrommatis et al., 2013) |
| 저빌 뇌졸중 모델 | 합성 펩타이드 | 일시적인 혈류 손실 후 IGF-1 수용체와 무관하게 취약한 신경세포 보호 (Dluzniewska et al., 2005) |
| 생쥐 ALS(루게릭병) 모델 | 펩타이드 주사가 아닌 다리 근육으로의 MGF 유전자 전달 | IGF-1 유전자 전달을 능가하는 근력 및 운동 신경세포 생존 개선 (Riddoch-Contreras et al., 2009) |
이 실험들은 통제된 조건하에 연구 등급 물질이나 유전자 벡터를 표적 조직에 직접 주입하는 방식을 주로 사용했습니다. 따라서 자가 주사 제품이 사람에게서 근육을 키우거나 회복을 앞당기는지에 대해서는 아무것도 말해줄 수 없습니다.
5. MGF는 승인되었거나 합법인가요?
Esposito 연구진이 지적하듯 치료 용도로 승인된 MGF 제품은 없으므로, 전문의약품 버전이나 허가된 용량 또는 승인된 투여 경로가 존재하지 않습니다. GH 및 IGF-1 축 펩타이드에 관한 2026년 임상 리뷰는 PEG-MGF를 가장 낮은 근거 등급(동료 심사를 거친 인체 연구가 전무함)으로 분류했으며, 더 빠른 회복이나 체성분 개선 주장은 입증되지 않았다고 평가했습니다(Dominikowski et al., 2026).
스포츠 분야에서 MGF는 2005년부터 금지되었습니다(Thevis et al., 2014). WADA 2026 금지목록은 성장 인자 및 성장 인자 조절제에 해당하는 S2.3 항목에 “기계적 성장 인자(MGFs)“를 명시하여 경기 기간 중과 경기 기간 외 모두에서 금지하고 있습니다. 동일한 항목에서 IGF-1 LR3 및 IGF-1 DES 같은 IGF-1 유사체도 다룹니다.
검출 시험법도 존재합니다. 전장 MGF는 조정된 일상적 도핑 검사법을 사용하여 0.25 ng/mL 농도에서 검출 가능했으며(Thevis et al., 2014), 한 실험실은 아미드화 유사체를 자연 형태와 구분하는 질량분석 표지자를 보고했습니다(Esposito et al., 2012).
6. 연구된 MGF 용량은 얼마이며 반감기는 어떻게 되나요?
보고할 수 있는 인체 용량이 없습니다. 사람에게 MGF를 투여한 대조 임상시험이 없으며 제품 허가사항도 없기 때문입니다. 2014년 재현 연구에 나오는 500 ng/mL 수치는 세포 배양 농도이지 사람을 위한 용량이 아닙니다.
인체에서 어떠한 MGF 펩타이드의 흡수, 반감기 또는 소실도 측정한 연구가 없으며, 온라인에서 떠도는 반감기 수치들은 1차 출처를 확인할 수 없었습니다. 가장 가까운 데이터 포인트는 아미노산 하나가 치환된 압수된 MGF 변이체가 인간 혈장에서 “우수한 안정성”을 보였고 소변에서 검출 가능할 것으로 저자들이 예상했다는 시험관 내 실험입니다(Cox et al., 2017). 이는 해당 변이체에만 적용되며 인체 반감기가 아닙니다. 반감기 추적 가이드는 반감기를 논하기 위해 왜 규격화된 제품, 투여 경로 및 대상 집단이 필요한지 설명합니다.
7. MGF의 부작용과 위험성은 무엇인가요?
측정된 부작용 발생률 없음
인체 임상시험이 없으므로 측정된 이상반응 빈도도, 확립된 안전 용량도, 상호작용 데이터도 없습니다. 2026년 리뷰는 PEG-MGF 자체에 대한 인체 데이터는 전무하다고 밝히면서, 비규제 GH 및 IGF-1 축 펩타이드 군 전체에 걸쳐 보고된 효과들을 다음과 같이 나열합니다.
- 저혈당 또는 고혈당
- 체액 저류
- 근육통 및 관절통
- 주사 부위 반응
암 관련 쟁점
암과 관련된 모든 발견은 실험실이나 조직 관찰 결과이며, MGF 제품이 암을 유발한다는 것을 직접 보여주는 연구는 없습니다. 다만 Armakolas 연구진은 정상 전립선보다 전립선암 및 전암성 조직에서 해당 변이체가 훨씬 더 강하게 발현된다는 것을 발견했으며, 합성 E 펩타이드는 IGF-1이나 인슐린 수용체 없이도 전립선암 세포 성장을 자극했습니다.
83개의 전립선암 수술 표본에서 Savvani 연구팀은 더 높은 IGF-1Ec 발현을 더 진행된 병기(p = 0.004) 및 약하게나마 더 높은 글리슨 점수(Gleason score, r = 0.247)와 연결 지었습니다. 이와 별개로 전장 MGF는 IGF-1 자체의 표적인 IGF-1 수용체를 활성화합니다.
압수된 바이알의 실제 내용물
| 분석 연구 | 발견된 내용 |
|---|---|
| Esposito 외, 2012 | 두 개의 암시장 제품에 말단이 아미드화된 MGF 유사체가 함유되어 있었음 |
| Cox 외, 2017 | 압수된 바이알에 아미노산 하나가 치환된 MGF 변이체가 들어 있었음 |
| Thevis 외, 2014 | “전장 MGF” 제품이 말단 잔기 하나가 누락되고 치환 하나를 가진, IGF-1Ec에 가까운 12,264.9 Da 단백질이었음 |
이러한 제품들은 규제된 공급망 외부에서 유통되므로 성분의 진위, 함량, 순도 및 무균성이 전혀 통제되지 않습니다.
8. MGF가 GLP-1 의약품 복용 중 나타나는 근손실에 도움이 될 수 있나요?
이를 시험한 연구는 없습니다. 거의 모든 경로를 통한 체중 감량에는 어느 정도의 제지방 감소가 수반되며, 이는 GLP-1과 근손실 가이드에서 다루는 주제입니다. MGF 연구는 이 문제를 다루지 않습니다. 인체 연구들은 훈련 후 자연 생성되는 MGF를 측정했을 뿐이며, 세마글루타이드, 터제파타이드 또는 다른 어떤 GLP-1 약물을 복용하는 사람들에게 MGF를 투여한 임상시험은 없습니다.
이 약물들과 MGF 사이의 상호작용 데이터 또한 존재하지 않습니다. 가용한 유일한 부작용 신호는 2026년 리뷰에서 제시한 계열 수준의 보고뿐인데, 여기에는 혈당 변화가 포함되어 있어 혈당 강하 치료를 병행하는 사람이라면 처방의와 상의할 가치가 있는 부분입니다.
생검 연구들은 다른 방향을 가리킵니다. 사람에게서 MGF 발현을 신뢰할 수 있게 높인 자극은 저항성 운동이나 신장성(eccentric) 운동이었으며, 이는 실제로 계획하고 기록할 수 있는 영역입니다.
9. 실제로 무엇을 측정하거나 추적할 수 있나요?
MGF 노출량을 측정하거나 근육에 도달했는지를 확인해 주는 일상적인 임상 검사는 없습니다. 연구에 사용된 생검 측정은 임상시험 외부에서는 현실적이지 않으며, 반도핑 분석은 제품의 존재 여부를 검출할 뿐 그 효과를 측정하지 않습니다.
측정할 수 있는 결과는 일반적인 지표들입니다. 반복 가능한 리프팅 종목에서의 근력, 일관된 방법으로 측정한 체성분, 체중, 그리고 GLP-1 의약품을 복용 중이라면 투여 일정과 부작용입니다. 훈련 변화, 단백질 섭취량, 수면 및 새로운 제품들을 나란히 기록하십시오. 여러 가지가 동시에 바뀌면 기록장만으로는 결과를 어느 한 가지 원인에 귀속시킬 수 없습니다. 펩타이드 추적 가이드에서는 임상의와 상담할 때 이러한 기록을 유용하게 유지하는 방법을 다룹니다.
10. MGF 자주 묻는 질문 (FAQ)
MGF는 어떤 역할을 하나요?
체내에서 MGF 스플라이스 변이체는 부하가 걸리거나 손상된 후 근육에서 활성화되며 근육 줄기세포를 깨우는 것으로 제안되었습니다. MGF라는 이름으로 판매되는 합성 펩타이드가 이러한 역할을 하는지는 논란이 있습니다. 초기 세포 연구들은 효과를 보고했지만, 독립적인 제약업계 재현 실험에서는 아무런 효과도 발견하지 못했습니다.
MGF는 합법인가요?
MGF는 의약품으로 승인된 적이 없으므로 전문의약품이 존재하지 않습니다. WADA는 S2.3 항목 아래 기계적 성장 인자를 등재하여 경기 기간 중과 경기 기간 외 모두에서 금지하고 있으며, 2005년부터 이를 금지해 왔습니다.
MGF가 사람에게서 근육을 키워주나요?
시험된 바가 없습니다. MGF에 대한 무작위 배정 또는 대조 인체 임상시험은 단 한 건도 출판되지 않았습니다. 인체 데이터는 운동 후 신체가 자체 생성하는 MGF mRNA를 측정한 것이지, 합성 펩타이드 주사의 효과를 측정한 것이 아닙니다.
MGF의 부작용은 무엇인가요?
이를 측정한 인체 임상시험이 없습니다. 2026년 리뷰 논문은 비규제 GH 및 IGF-1 축 펩타이드 계열 전체에 대해 저혈당 또는 고혈당, 체액 저류, 근육통 및 관절통, 주사 부위 반응을 나열하면서, 특히 PEG-MGF에 대해서는 인체 데이터가 전혀 없다고 명시하고 있습니다.
MGF는 체내에 얼마나 오래 머무나요?
알려져 있지 않습니다. 사람에게서 어떠한 MGF 펩타이드의 반감기나 체내 소실도 측정한 연구가 없습니다. 한 시험관 내(test-tube) 연구에서 압수된 MGF 변이체가 인간 혈장에서 비교적 안정적이라는 사실이 확인되었으나, 이는 인체 반감기와 같지 않습니다.
MGF와 PEG-MGF의 차이점은 무엇인가요?
PEG-MGF는 MGF 펩타이드에 폴리에틸렌 글리콜(PEG)을 결합하여 더 오래 지속되는 제품으로 마케팅되는 물질입니다. 두 형태 모두 출판된 인체 임상시험이 없으며, 2026년 리뷰 논문은 PEG-MGF를 가장 낮은 근거 등급으로 분류했습니다.
세마글루타이드나 터제파타이드와 함께 MGF를 사용할 수 있나요?
어떠한 GLP-1 의약품과도 MGF를 병용한 연구가 없으며 약물 상호작용 데이터도 없습니다. MGF가 체중 감량 중 근육을 보존한다는 사실이 입증된 바 없으므로, 이러한 약물 복용 시 나타나는 제지방량 감소에 대한 해결책으로 제시될 수 없습니다.
약물 검사에서 MGF가 검출될 수 있나요?
네. 반도핑 실험실들은 MGF 유사체에 대한 질량분석법 검출 방법을 발표했으며, 전장 MGF는 조정된 일상적 검사법으로 0.25 ng/mL 농도에서 검출 가능했습니다.
11. 출처
이 글에 사용된 참고문헌
- Yang 외 (1996): 신장된 근육에서 발현되는 IGF-1 동형체의 클로닝
- Matheny 외 (2010): 기계적 성장 인자 개념에 의문을 제기하는 미니리뷰
- Hill 및 Goldspink (2003): 설치류에서 근육 손상 후 IGF-1 스플라이싱 및 위성세포 활성화
- Yang 및 Goldspink (2002): 근아세포 증식에서의 MGF E 펩타이드와 성숙 IGF-1
- Vassilakos 외 (2017): 인체 조직 및 근육 손상 후 검출된 Ec/Eb E-펩타이드
- Hameed 외 (2003): 저항성 운동 후 젊은 층과 고령층 근육의 IGF-1 스플라이스 변이체
- Hameed 외 (2004): 고령 남성에서의 성장호르몬, 저항성 훈련 및 IGF-1 mRNA
- Hameed 외 (2008): 젊은 층과 고령층에서의 신장성 사이클링과 IGF-1 스플라이스 변이체
- Owino 외 (2001): 쥐에서 과부하에 대한 MGF 반응의 연령 관련 소실
- Kandalla 외 (2011): 다양한 연령대의 인간 근육 전구세포와 MGF E 펩타이드
- Fornaro 외 (2014): 근아세포나 근육 줄기세포에 뚜렷한 효과가 없는 MGF 펩타이드
- Janssen 외 (2016): IGF-1 수용체에서의 전장 MGF 대 합성 MGF 비교
- Carpenter 외 (2008): 양에서 심근경색 후 MGF 펩타이드와 심장 기능
- Mavrommatis 외 (2013): 생쥐에서 심근경색 후 MGF E-도메인과 심장 기능
- Dluzniewska 외 (2005): 저빌 뇌 허혈에서 MGF 펩타이드와 신경 보호
- Riddoch-Contreras 외 (2009): SOD1 ALS 생쥐에서의 MGF 유전자 전달
- Armakolas 외 (2010): 전립선암에서의 IGF-1Ec 발현 및 E 펩타이드 활성
- Savvani 외 (2013): IGF-1Ec 발현과 전립선암 병기
- Esposito 외 (2012): 암시장 제품에서 확인된 아미드화 MGF 유사체
- Cox 외 (2017): 압수된 BPC 157 및 MGF R23H의 검출 및 시험관 내 대사
- Thevis 외 (2014): 도핑 관리를 위한 전장 MGF의 질량분석학적 특성 규명
- Dominikowski 외 (2026): GH-IGF-1 축에 작용하는 경기력 향상 펩타이드 리뷰
- 세계반도핑기구(WADA): 2026 금지목록