Wirkstoffnamen

Was ist MGF?

MGF, kurz für Mechano Growth Factor (mechanischer Wachstumsfaktor), ist eine Variante des IGF-1-Genprodukts, die der Muskel nach Dehnung, Überlastung oder Verletzung bildet; derselbe Name wird auch für ein kurzes, im Labor hergestelltes Peptid verwendet, das online verkauft wird. MGF wurde nie als Arzneimittel zugelassen, und es gibt keine veröffentlichten Humanstudien. Der wichtigste Befund ist negativ: Als zwei Pharmaunternehmen versuchten, die frühen Ergebnisse zu Muskelstammzellen zu reproduzieren, zeigte das synthetische Peptid keine Wirkung.

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Das Wichtigste in Kürze

  • MGF ist der Name der Spleißvariante IGF-1Ec beim Menschen (IGF-1Eb bei Nagetieren) und zugleich eines kurzen synthetischen Peptids, das dem Ende ihres Schwanzstücks nachgebildet ist.
  • Muskelbiopsien beim Menschen zeigen, dass die natürliche Variante nach schwerem oder muskelschädigendem Training ansteigt, bei älteren Erwachsenen teils weniger stark. Das zeigt nicht, dass ein injiziertes Peptid Muskeln aufbaut.
  • Eine Replikationsstudie von 2014, durchgeführt bei zwei Pharmaunternehmen, ergab, dass das synthetische Peptid das Wachstum von Muskelstammzellen nicht veränderte, und ein Assay von 2016 ergab, dass es den IGF-1-Rezeptor nicht aktivierte.
  • Es wurde keine kontrollierte Humanstudie zu einem MGF-Produkt veröffentlicht. Daher gibt es keine untersuchte Dosis, keine Halbwertszeit und keine Nebenwirkungsrate.
  • Anti-Doping-Labore haben in beschlagnahmten Produkten amidierte, substituierte und vollständige MGF-Formen gefunden, und die WADA verbietet MGFs seit 2005.

MGF weckt das Interesse von Menschen, die befürchten, Muskulatur zu verlieren, auch während der Gewichtsabnahme mit GLP-1-Medikamenten. Die Biologie dahinter ist real, denn Training aktiviert die Variante im menschlichen Muskel tatsächlich. Beim Sprung von dieser Beobachtung zu einem injizierbaren Produkt endet die Evidenz.

MGF im Überblick Das solltest du wissen
Andere Namen Mechano Growth Factor; IGF-1Ec (menschliche Spleißvariante); IGF-1Eb (Spleißvariante bei Nagetieren)
Klasse Peptid, abgeleitet von einer alternativ gespleißten Form des IGF-1-Gens
Was Produkte meist enthalten Eine synthetische Kopie der letzten 24 Aminosäuren des menschlichen Ec-Schwanzstücks oder eine modifizierte bzw. vollständige Version
Status in den USA Für keine therapeutische Anwendung zugelassen; keine in einer Fachinformation festgelegte Dosis oder Verabreichungsart
WADA-Status Seit 2005 unter S2.3 jederzeit verboten
Verabreichungsart Keine zugelassene Verabreichungsart; in Tierstudien wurde es oft direkt in das Zielgewebe oder per Gentransfer eingebracht
Halbwertszeit Nicht ermittelt; es gibt keine pharmakokinetische Studie am Menschen
Wichtigste Evidenzlücke Keine kontrollierte Humanstudie und eine gescheiterte unabhängige Replikation des zentralen Zellbefunds

Das IGF-1-Gen kann auf mehr als eine Weise abgelesen werden, ein Vorgang, der alternatives Spleißen heißt. Jede Version liefert dasselbe reife IGF-1-Hormon, hängt aber ein anderes Schwanzstück an, die E-Domäne, die normalerweise abgeschnitten wird. Die Hauptform ist IGF-1Ea. Die Variante namens MGF enthält einen zusätzlichen Abschnitt genetischen Codes aus Exon 5, der das Leseraster verschiebt und ein Schwanzstück mit anderer Zusammensetzung erzeugt, so die Übersichtsarbeit von Matheny und Kollegen aus dem Jahr 2010.

Die Londoner Arbeitsgruppe von Geoffrey Goldspink klonierte die Variante erstmals 1996 aus Kaninchenmuskeln, die durch aktive Dehnung zum Wachstum gebracht worden waren. Yang und Kollegen fanden sie reichlich in gedehntem oder trainiertem Muskel, in ruhendem Muskel dagegen kaum. Der eingefügte Abschnitt ist beim Menschen 49 Basenpaare lang und bei Nagetieren 52, wie Kandallas Team festhält.

Warum „MGF“ mehrere verschiedene Moleküle bezeichnen kann

Die eine Bezeichnung umfasst Moleküle, die sich unterschiedlich verhalten. Forschung zu einem davon lässt sich nicht ohne Weiteres auf ein anderes übertragen.

Form Was es ist Evidenzbasis
IGF-1Ec- / IGF-1Eb-mRNA Die genetische Botschaft der Variante, im Gewebe gemessen Biopsien beim Menschen und Proben von Tieren
Ec- / Eb-E-Peptid Das natürliche Schwanzstück, das aus der IGF-1-Vorstufe freigesetzt wird In Geweben von Mensch und Nagetier gefunden (Studie von 2017)
Synthetisches MGF-Peptid Laborkopie der letzten 24 Aminosäuren des menschlichen Ec-Schwanzstücks (25 bei Nagetieren) Zell- und Tierstudien
Modifizierte MGF-Analoga Synthetisches MGF mit amidiertem Ende oder einer ausgetauschten Aminosäure Anti-Doping-Analysen beschlagnahmter Produkte
MGF in voller Länge Ein Protein von etwa 12,3 kDa, eng verwandt mit IGF-1Ec, einschließlich des IGF-1-Anteils Anti-Doping-Analyse; Rezeptor-Assays
PEG-MGF MGF-Peptid, gekoppelt an Polyethylenglykol und als länger wirksam verkauft Keine Studien am Menschen

Die Rezeptorstudie von Janssen und Kollegen aus dem Jahr 2016 zeigt, warum das wichtig ist. MGF in voller Länge enthält das IGF-1-Hormon und wirkt auf den IGF-1-Rezeptor, das kurze Peptid dagegen nicht. Der allgemeine Peptid-Leitfaden erklärt, warum das genaue Molekül wichtiger ist als ein Produktname.

Das ursprüngliche Modell schlug einen Reparaturablauf in zwei Schritten vor. Bei Ratten berichteten Hill und Goldspink, dass die MGF-Variante kurz nach einer Muskelschädigung stark ansteigt und innerhalb weniger Tage wieder abklingt. Dieser frühe Impuls sollte die Satellitenzellen wecken, also die Stammzellen, die sich teilen und mit geschädigten Fasern verschmelzen. Danach verlagert sich das Spleißen zu IGF-1Ea, das reifes IGF-1 zur Unterstützung der Proteinsynthese liefert.

Frühe Zellversuche deuteten darauf hin, dass das Schwanzstück eine eigene Wirkung hat. In einer Muskelzelllinie der Maus fanden Yang und Goldspink, dass das synthetische E-Domänen-Peptid die Zellteilung steigerte und die Reifung zu Fasern verzögerte, selbst wenn der IGF-1-Rezeptor blockiert war.

Kommt das verkaufte Peptid in der Natur vor?

Die Übersichtsarbeit von 2010 in Endocrinology brachte drei Einwände vor. Aus keinem Gewebe und keiner Körperflüssigkeit war ein Peptid aus 24 Aminosäuren isoliert worden, das dem synthetischen Produkt entspricht. Kein bekanntes Enzym schneidet die Vorstufe an der richtigen Stelle, um es freizusetzen. Und es war nie gezeigt worden, dass die MGF-mRNA im Muskel auch nur annähernd die Werte von IGF-1Ea erreicht, nicht einmal früh in der Reparaturphase (Matheny et al., 2010).

Spätere Arbeiten beantworteten den ersten Punkt teilweise. Vassilakos und Kollegen wiesen das längere Ec-E-Peptid in Muskel, Leber und Herz von Mensch und Nagetier nach, und beim Menschen veränderten sich seine Spiegel während der Regeneration nach muskelschädigendem Training. Das spricht für ein natürliches E-Peptid, nicht für das spezifische kurze Fragment, das online verkauft wird.

Die belastbarsten Humandaten stammen aus Muskelbiopsien, die die körpereigene MGF-mRNA messen. Sie zeigen, dass die Variante auf Belastung und Schädigung reagiert.

Studie Teilnehmende Reiz Ergebnis
Hameed et al., 2003 8 junge (25–36 J.), 7 ältere (70–82 J.) 10 Sätze à 6 einbeinige Kniestreckungen mit 80 % des 1RM (Einwiederholungsmaximum); Biopsie 2,5 h danach MGF-mRNA stieg bei jungen, nicht aber bei älteren Erwachsenen; IGF-1Ea unverändert; MGF in Ruhe ≈ 100-fach niedriger als IGF-1Ea
Hameed et al., 2004 Ältere Männer, Durchschnittsalter 74 Krafttraining, GH-Injektionen oder beides Training über 5 Wochen: +163 %; Training plus GH: +456 %; GH allein: keine Veränderung nach 5 Wochen, +80 % nach 12 Wochen
Hameed et al., 2008 9 junge (20–27 J.), 8 ältere (67–75 J.) 60 Minuten exzentrisches Radfahren MGF-mRNA stieg in beiden Altersgruppen; IGF-1Ea unverändert
Vassilakos et al., 2017 Menschlicher Muskel nach muskelschädigendem Training Trainingsbedingte Muskelschädigung Das Ec-E-Peptid war vorhanden und veränderte sich während der Regeneration

Eine mit dem Alter abgeschwächte Reaktion zeigte sich auch bei Ratten: Owino und Kollegen brachten die schwächere Reaktion älterer Tiere auf Überlastung mit einer deutlich geringeren MGF-Expression in Verbindung. Deshalb wird MGF im Zusammenhang mit altersbedingtem Muskelabbau diskutiert.

In der Studie von 2004 ging es um rekombinantes Wachstumshormon, ein verschreibungspflichtiges Medikament, nicht um MGF. In keiner dieser Studien erhielt jemand synthetisches MGF. Sie zeigen, dass Training das körpereigene Spleißen verändert; sie können nicht zeigen, dass ein zusätzliches Peptid aus einem Fläschchen dasselbe leistet.

Zellstudien

Studie Modell Befund
Yang und Goldspink, 2002 Myoblasten-Zelllinie der Maus Das Peptid steigerte die Proliferation und verlangsamte die Differenzierung, unabhängig vom IGF-1-Rezeptor
Kandalla et al., 2011 Menschliche Muskelstammzellen von Spendern unterschiedlichen Alters Verlängerte proliferative Lebensdauer bei Zellen von Neugeborenen und jungen erwachsenen Spendern, nicht bei älteren Erwachsenen
Fornaro et al., 2014 Myoblasten von Maus und Mensch, primäre Stammzellen der Maus, Herzzellen Bis zu 500 ng/mL hatten keine Wirkung auf Proliferation oder Differenzierung; natives und stabilisiertes Peptid lösten keine Signalübertragung in Herzzellen aus, während reifes IGF-1 und IGF-1Eb in voller Länge die Proliferation tatsächlich steigerten
Janssen et al., 2016 Zellbasierte Rezeptor-Assays Synthetisches menschliches MGF und ein stabilisiertes Analogon aktivierten weder IGF-1- noch Insulinrezeptoren; MGF in voller Länge schon

Die Arbeit von 2014 hat das größte Gewicht, weil sie als Replikation angelegt war und bei zwei Pharmaunternehmen, darunter Novartis, durchgeführt wurde. Ihre Autoren schrieben, ihre Ergebnisse würden eine physiologische Rolle des Peptids „infrage stellen“ (Fornaro et al., 2014).

In den Assays von 2016 erreichte MGF in voller Länge schließlich etwa dieselbe maximale Aktivierung des IGF-1-Rezeptors wie IGF-1, benötigte dafür aber eine höhere Konzentration. Seine EC50, also die Konzentration, die die Hälfte der maximalen Wirkung erzeugt, lag bei 7,83 nmol/L (95-%-KI 4,87–12,58) gegenüber 0,86 nmol/L (95-%-KI 0,69–1,07) für IGF-1. Praktisch wirkt MGF in voller Länge wie ein schwächeres IGF-1, nicht wie das kurze Peptid.

Tierstudien

Mehrere Tierversuche, größtenteils von Arbeitsgruppen, die das MGF-Konzept entwickelt hatten, berichteten über schützende Effekte. Keiner davon hat zu einer Studie am Menschen geführt.

Modell Intervention Berichtetes Ergebnis
Herzinfarkt beim Schaf MGF-E-Domänen-Peptid 35 % weniger geschädigter Herzmuskel und besser erhaltene Funktion nach 8 Tagen (Carpenter et al., 2008)
Herzinfarkt bei der Maus Synthetisches E-Domänen-Analogon zum Zeitpunkt des Infarkts Erhaltene Kontraktilität und weniger Zelltod nach 2 Wochen (Mavrommatis et al., 2013)
Schlaganfallmodell bei Wüstenrennmäusen Synthetisches Peptid Schützte empfindliche Neuronen nach vorübergehender Unterbrechung der Durchblutung, unabhängig vom IGF-1-Rezeptor (Dluzniewska et al., 2005)
ALS-Mausmodell MGF-Gentransfer in die Beinmuskulatur, keine Peptidinjektion Bessere Kraft und besseres Überleben der Motoneuronen, stärker als beim IGF-1-Gentransfer (Riddoch-Contreras et al., 2009)

Verwendet wurden Material in Forschungsqualität oder Genvektoren, oft unter kontrollierten Bedingungen direkt in das Zielgewebe eingebracht. Sie sagen nichts darüber aus, ob ein selbst injiziertes Produkt beim Menschen Muskeln wachsen lässt oder die Erholung beschleunigt.

Es gibt keine Dosis beim Menschen, über die man berichten könnte. Keine kontrollierte Studie hat Menschen MGF verabreicht, und es gibt keine Fachinformation. Der Wert von 500 ng/mL aus der Replikation von 2014 ist eine Konzentration in der Zellkultur, keine Dosis für einen Menschen.

Keine Studie hat Aufnahme, Halbwertszeit oder Clearance eines MGF-Peptids beim Menschen gemessen, und online kursierende Halbwertszeitangaben ließen sich nicht auf eine Primärquelle zurückführen. Am nächsten kommt ein Reagenzglasversuch, in dem eine beschlagnahmte MGF-Variante mit einem Aminosäureaustausch in menschlichem Plasma eine „gute Stabilität“ zeigte; die Autoren erwarteten, dass sie im Urin nachweisbar ist (Cox et al., 2017). Das gilt nur für diese Variante und ist keine Halbwertszeit beim Menschen. Der Leitfaden zum Erfassen der Halbwertszeit erklärt, warum eine Halbwertszeit ein definiertes Produkt, einen definierten Verabreichungsweg und eine definierte Population voraussetzt.

Keine gemessenen Nebenwirkungsraten

Ohne Humanstudien gibt es keine gemessene Häufigkeit irgendeiner Nebenwirkung, keine ermittelte sichere Menge und keine Daten zu Wechselwirkungen. Die Übersichtsarbeit von 2026 listet Effekte auf, die für unregulierte Peptide der GH- und IGF-1-Achse als Gruppe berichtet wurden, und hält zugleich fest, dass für PEG-MGF selbst keine Humandaten existieren:

  • niedriger oder hoher Blutzucker
  • Wassereinlagerungen
  • Muskel- und Gelenkschmerzen
  • Reaktionen an der Injektionsstelle

Fragen zum Krebsrisiko

Alle krebsbezogenen Befunde sind Labor- oder Gewebebeobachtungen; keiner zeigt, dass MGF-Produkte Krebs verursachen. Armakolas und Kollegen fanden die Variante in Prostatakrebs und Krebsvorstufen der Prostata deutlich stärker exprimiert als in normalem Prostatagewebe, und das synthetische E-Peptid regte das Wachstum von Prostatakrebszellen an, ohne dafür den IGF-1- oder den Insulinrezeptor zu benötigen.

In 83 Operationspräparaten von Prostatakrebs brachte Savvanis Arbeitsgruppe höheres IGF-1Ec mit einem fortgeschritteneren Stadium (p = 0,004) und schwach mit einem höheren Gleason-Score (r = 0,247) in Verbindung. Unabhängig davon aktiviert MGF in voller Länge den IGF-1-Rezeptor, das Ziel von IGF-1 selbst.

Was beschlagnahmte Fläschchen enthielten

Analyse Was gefunden wurde
Esposito et al., 2012 Zwei Schwarzmarktprodukte enthielten ein MGF-Analogon mit amidiertem Ende
Cox et al., 2017 Beschlagnahmte Fläschchen enthielten eine MGF-Variante mit einem Aminosäureaustausch
Thevis et al., 2014 Ein Produkt mit „MGF in voller Länge“ war ein Protein von 12.264,9 Da, IGF-1Ec ähnlich, dem ein endständiger Rest fehlte und das eine Substitution trug

Diese Produkte stammen von außerhalb jeder regulierten Lieferkette, daher sind Identität, Menge, Reinheit und Sterilität unkontrolliert.

Keine Studie hat das untersucht. Eine Gewichtsabnahme auf fast jedem Weg umfasst auch einen Teil fettfreier Masse, ein Thema, das der Leitfaden zu GLP-1 und Muskelverlust behandelt. Die MGF-Forschung geht darauf nicht ein: Die Humanstudien maßen natürliches MGF nach dem Training, und keine Studie hat MGF an Menschen gegeben, die Semaglutid, Tirzepatid oder ein anderes GLP-1-Medikament einnehmen.

Es gibt auch keine Daten zu Wechselwirkungen zwischen MGF und diesen Medikamenten. Die einzigen verfügbaren Nebenwirkungssignale sind Berichte auf Klassenebene aus der Übersichtsarbeit von 2026, darunter Veränderungen des Blutzuckers. Für alle, die zusätzlich eine blutzuckersenkende Behandlung erhalten, lohnt es sich, diesen Punkt mit der verschreibenden ärztlichen Fachperson zu besprechen.

Die Biopsiestudien weisen in eine andere Richtung. Der Reiz, der die MGF-Expression beim Menschen zuverlässig erhöhte, war Kraft- oder exzentrisches Training, und das kann man tatsächlich planen und dokumentieren.

Kein klinischer Routinetest misst die MGF-Exposition oder bestätigt, dass es den Muskel erreicht hat. Die in der Forschung verwendeten Biopsiemessungen sind außerhalb einer Studie nicht praktikabel, und Anti-Doping-Assays weisen das Vorhandensein eines Produkts nach, nicht seine Wirkung.

Messbar sind die gewöhnlichen Ergebnisse: Kraft bei wiederholbaren Übungen, Körperzusammensetzung mit einer gleichbleibenden Methode, Körpergewicht und, wenn du ein GLP-1-Medikament nimmst, Dosierungsplan und Nebenwirkungen. Halte Änderungen beim Training, die Proteinzufuhr, den Schlaf und alle neuen Produkte daneben fest. Wenn sich mehrere Dinge gleichzeitig ändern, kann ein Protokoll ein Ergebnis keinem davon zuordnen. Der Leitfaden zum Peptid-Tracking erklärt, wie du diese Aufzeichnungen so führst, dass sie im Gespräch mit medizinischem Fachpersonal brauchbar sind.

  • Was bewirkt MGF?

    Im Körper wird die MGF-Spleißvariante im Muskel nach Belastung oder Schädigung aktiviert; vermutet wurde, dass sie Muskelstammzellen aktiviert. Ob das als MGF verkaufte synthetische Peptid das ebenfalls tut, ist umstritten: Frühe Zellstudien berichteten über Effekte, eine unabhängige Replikation aus der Industrie fand jedoch keine.

  • Ist MGF legal?

    MGF wurde nie als Arzneimittel zugelassen, daher gibt es kein verschreibungspflichtiges Produkt. Die WADA führt Mechano Growth Factors unter S2.3 und verbietet sie im und außerhalb des Wettkampfs; verboten sind sie seit 2005.

  • Baut MGF beim Menschen Muskeln auf?

    Das wurde nicht untersucht. Es wurde keine randomisierte oder kontrollierte Humanstudie zu MGF veröffentlicht. Die Humandaten messen die körpereigene MGF-mRNA nach dem Training, nicht die Wirkung eines injizierten synthetischen Peptids.

  • Welche Nebenwirkungen hat MGF?

    Keine Humanstudie hat sie gemessen. Eine Übersichtsarbeit von 2026 nennt für unregulierte Peptide der GH- und IGF-1-Achse als Klasse niedrigen oder hohen Blutzucker, Wassereinlagerungen, Muskel- und Gelenkschmerzen sowie Reaktionen an der Injektionsstelle, merkt aber an, dass speziell für PEG-MGF keine Humandaten existieren.

  • Wie lange bleibt MGF im Körper?

    Unbekannt. Keine Studie hat die Halbwertszeit oder die Ausscheidung eines MGF-Peptids beim Menschen gemessen. Eine Reagenzglasstudie fand, dass eine beschlagnahmte MGF-Variante in menschlichem Plasma recht stabil war; das ist nicht dasselbe wie eine Halbwertszeit beim Menschen.

  • Was ist der Unterschied zwischen MGF und PEG-MGF?

    PEG-MGF ist das MGF-Peptid, gekoppelt an Polyethylenglykol und als länger wirksam vermarktet. Für keine der beiden Formen sind Humanstudien veröffentlicht, und eine Übersichtsarbeit von 2026 ordnete PEG-MGF in ihre niedrigste Evidenzstufe ein.

  • Kann MGF zusammen mit Semaglutid oder Tirzepatid verwendet werden?

    Keine Studie hat MGF mit einem GLP-1-Medikament kombiniert, und es gibt keine Daten zu Wechselwirkungen. Es wurde nicht gezeigt, dass MGF Muskulatur während der Gewichtsabnahme erhält; es kann daher nicht als Lösung für den Verlust fettfreier Masse unter diesen Medikamenten dargestellt werden.

  • Kann MGF bei einem Dopingtest nachgewiesen werden?

    Ja. Anti-Doping-Labore haben massenspektrometrische Methoden für MGF-Analoga veröffentlicht, und MGF in voller Länge war mit angepassten Routinetests bei 0,25 ng/mL nachweisbar.

Für diesen Artikel verwendete Quellen